La importancia y los beneficios de las enzimas

UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE ODONTOLOGIA

CATEDRA DE BIOQUIMICA

DRA. MARIA HERRERA

ENZIMAS

INTEGRANTES:

PRIMERO “C”

ENZIMAS

Prólogo

La preparación de la presente monografía la hemos elaborado con el fin, de dar a conocer la importancia y los beneficios de las enzimas en nuestro organismo ya que cada función que realiza el organismo es realizada por una enzima.

Nos hace grato agradecer a nuestros padres ya que nos han dado la oportunidad de poder educarnos para ser profesionales, también agradecemos a la Dra. María Herrera por compartir sus conocimientos y ayudarnos a desenvolvernos en el ámbito de la Cátedra de Bioquímica.

OBJETIVO GENERAL

 Dar a conocer la importancia de las enzimas para los seres vivos.

OBJETIVOS ESPECIFICOS

 Conocer las características generales y específicas de las enzimas, la clasificación.

 Conocer las funciones de las enzimas en el organismo.

 Investigar bioquímicamente a las enzimas.

INDICE

Págs.

Introducción…………………………………………………………………………… 6

Generalidades……………………………………………………………………….. 7

Características de las enzimas……………………………………………………. 8

Teoría sobre la actividad enzimática………………………………………………. 9

Clasificación de las enzimas en general………………………………………….. 10

Nomenclatura………………………………………………………………………… 13

Composición química de las enzimas…………………………………………….. 13

Coenzimas…………………………………………………………………………… 16

Mecanismo de acción de las coenzimas……………………………………….. 19

Mecanismo de acción de las enzimas…………………………………………… 20

Regulación enzimática…………………………………………………………….. 22

Funciones de las enzimas…………………………………………………………. 23

Alteraciones de las enzimas………………………………………………………. 24

Conclusiones………………………………………………………………………. . 30

Bibliografía…………………………………………………………………………… 31

INTRODUCCION

La vida depende de la existencia de unos catalizadores muy potentes y altamente específicos denominados enzimas. De hecho, todos los pasos de todos los procesos metabólicos están catalizados por enzimas y la capacidad catalítica se considera, junto con la capacidad de auto replicación, una de las características fundamentales de la vida. Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico (los ribozimas), todas las enzimas conocidas son proteínas.

El nombre de enzima ("en la levadura") no se empleó hasta 1877, pero mucho antes ya se sospechaba que ciertos catalizadores biológicos intervenían en muchos procesos. Así en 1850, Louis Pasteur concluyó que la fermentación de azúcar en alcohol por levaduras estaba catalizada por lo que llamó “fermentos”, que él consideraba inseparable de las células de levadura vivas. En 1897, Büchner, consiguió extraer las enzimas que catalizaban la fermentación alcohólica de las células de levadura, terminando así con la teoría vitalista. No obstante hubo que esperar hasta 1926, cuando Sumner consiguió purificar y cristalizar por primera vez una enzima, la ureasa, para demostrar su naturaleza proteica. En la actualidad se conocen más de 2000 enzimas diferentes, muchas de las cuales se han aislado en forma pura. Se utilizan potentes técnicas de purificación y secuenciación, técnicas de difracción de rayos X, RMN, etc., para conocer sus envíeles estructurales, y técnicas de muta génesis dirigida para conocer más sobre su funcionalidad y sus mecanismos de actuación.

Generalidades

Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presión, etc., gracias a la existencia de catalizadores denominados enzimas. Las enzimas se caracterizan por su notable eficiencia y su extraordinaria especificidad.

La gran mayoría de las enzimas son proteínas, también existe ARN con actividad catalítica (ribozimas). Algunas enzimas son proteínas simples y otras, proteínas conjugadas asociadas con otra molécula no proteica, de pequeño tamaño, la coenzima o cofactor. En función de su naturaleza se denominan:

1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Algunos cofactores entran a formar parte del sitio activo y son integrantes de la proteína enzima (metaloproteínas) ; otros al parecer, establecen un enlace entre la enzima y el sustrato.

2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.

Características de las enzimas:

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas.

• Actúan en baja concentración.

• No sufren modificaciones durante la reacción.

• Se recupera intacta.

• No afecta el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad.

• Son específicas.

• Su actividad está regulada.

• Es una proteína.

Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que:

• Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.

• Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.

• Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cuál de ellos en especial, será el utilizado.

Teoría sobre la actividad enzimática:

Sustrato + Enzima ------> (Enzima-Sustrato)-------> Producto

El sitio Activo:

En las enzimas existe una zona o surco que comparte cierta complementariedad tridimensional con el sustrato. En este surco existe complementariedad de cargas o de densidades de carga, con el sustrato; lo cual depende de los aminoácidos que queden en esa zona que, a su vez corresponderá, en últimas instancia, a la estructura primaria de la proteína.

Características del sitio activo:

1. Responde a una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima.

2. Es una entidad tridimensional.

3. Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas débiles.

4. Presentan forma de surco o hendidura

5. La especificidad depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro activo.

Clasificación de las enzimas en General.

1.- Óxido-reductasas (Reacciones de óxido-reducción).

2.- Transferasas (Transferencia de grupos funcionales).

3.- Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)

4.- Liasas (Adición a los dobles enlaces).

5.- Isomerasas (Reacciones de isomerización).

6.- Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP)

1.- Óxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxido-reductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.

En esta clase se encuentra las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores, alcoholes, oxácidos aldehídos, cetonas,

...