Moleculas De La Matriz Celular

Moléculas de la matriz celular

El citoplasma goza de una refinada estructura, una matriz fibrosa de proteínas se extiende por el citoplasma entre el núcleo y la cara interna de la membrana plasmática, ayudando a definir la membrana de la célula e interviniendo en la locomoción y división celulares. Conocida con el nombre de citoesqueleto, la matriz podria condicionar también el movimiento de los orgánulos del interior de la célula e incluso dejarse sentir en el metabolismo de esta al aportar un marco tridimensional para los acontecimientos moleculares que constituyen los procesos vitales celulares.

En los años cincuenta y sesenta de nuestro siglo, la microscopía electrónica saco a la luz tres sistemas distintos de filamentos del citoplasma.

La morfología ultra estructural y la bioquímica corroboran y perfilan esos tres sistemas. Las fibras más delgadas son micro filamentos, con una media de unos seis nanómetros de diámetro, están formados por la proteína actina. Los micro túbulos miden 22 nanómetros y constan de tubulina. El diámetro de los filamentos intermediarios, el tercero de los sistemas, se sitúa entre los siete y once nanómetros; según el tipo celular, varían sus proteínas constituyentes.

Por otra parte la microscopia inmunofluorescencia, muestra que, cuando los cromosomas del núcleo se condensan y empiezan a separarse en dos juegos, se rompen los micro túbulos y se reconstruye la tubulina para formar el huso mitótico: una red de micro túbulos paralelos que se extiende desde los polos de la célula en división hacia los cromosomas situados en el centro y se tensa de polo a polo. El huso dirige, y probablemente suministra, la fuerza impulsora para el movimiento de los dos juegos de cromosomas hacia los polos. Al elemento citoesqueletico se debe la correcta división del material genético de la célula progenitora entre las dos células hijas.

Se ha estudiado al citoesqueleto mediante dos instrumentos, el de microscopia de inmunofluorecencia que constituye un poderoso instrumento para el estudio de la organización general de los filamentos del citoesqueleto, así como la microscopía electrónica que ha aportado una resolución mejor que la microscopia por inmunofluorecencia, sin necesidad de hacer cortes de estas preparaciones, las cuales se preparan por criosublimacion profunda: congelación rápida y fractura de una célula, sublimación al vacío de su contenido en hielo y posterior recubrimiento con una capa delgada de platino. El espécimen tratado de este modo ofrece, en el microscopio electrónico, unas imágenes espectaculares de apariencia tridimensional del citoesqueleto al descubierto.

La actina.

Esta proteína básica de los micro filamentos es, en su forma purificada, un monómero, conocido por actina globular, o actina G, la cual se polimeriza formando largas cadenas helicoides dobles, denominadas actina filamentosa o actina F, simultáneamente el ATP se convierte en ADP, liberando energía necesaria para el proceso. La cadena de actina F presenta polaridad: tiende a polimerizarse, o alargarse, por un extremo (el extremo positivo) y a despolimerizarse, o acortarse, por el otro (el extremo negativo). Aunque la actina F es el principal elemento estructural de los micro filamentos, hay en el citoesqueleto otras proteínas, las así llamadas proteínas que se unen a la actina.

Existen más proteínas que gobiernan la fabricación de fibras de la actina F debido a que las fibras de actina tienden a añadir subunidades de actina G de un extremo y a desprenderse del monómero en el otro, se produce el flujo de subunidades a través de la cadena cuando está en equilibrio con actina G libre. El proceso es semejante al de una cinta transportadora: se regula por factores de fijación. Cada molécula fijadora es específica del extremo positivo o negativo del filamento. Así un factor de fijación interrumpe la adición de subunidades en el extremo del filamento o su eliminación, controlando

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