Punto isoeléctrico de las proteínas

Benemérita Universidad [pic 1][pic 2]

Autónoma De Puebla

Materia: Laboratorio Bioquímica I

Profesor: Morales Laura Laura

Facultad De Ciencias Químicas

Fecha De Entrega: 12/10/2020

Integrantes:

Castro Plascencia Jared Manuel
Carrasco Contreras Marco Antonio
Flores López María del Pilar

Cuestionario Punto isoeléctrico de proteínas

1. Tipos de caseína presentes en la leche, Características de la caseína de la leche, propiedades estructurales y fisicoquímicas (incluyendo pI).

Caseína αs1

La caseína αs1 es la mayoritaria en la leche de vaca. La variante más común tiene 199 aminoácidos en su secuencia, con 8 o 9 grupos fosfato. Desde el punto de vista estructural, está formada por tres regiones hidrofóbicas, con dos de ellas situadas en los extremos (aminoácidos 1-41, 90-113 y 132-199), y una zona muy polar (entre los aminoácidos 42 y 80), en la que se encuentran todos los grupos fosfato menos uno, lo que le da una carga neta negativa muy importante al pH de la leche (alrededor de 6,6). La caseína αs1 de vaca contiene 17 restos de prolina, distribuidos a lo largo de toda la cadena, lo que hace que tenga muy pocas zonas con estructura secundaria organizada. La asociación con otras moléculas de caseína se produce a través de interacciones hidrofóbicas en las que está implicada fundamentalmente la zona situada entre los aminoácidos 136 y 196.

Caseína αs2

Esta caseína está formada, en la vaca, por 207 aminoácidos Se conocen varias variantes genéticas, y también varias variantes en el grado de fosforilación. La máxima fosforilación afecta a 12 serinas y una treonina. Esta caseína tiene un puente disulfuro entre las cisteínas que ocupan las posiciones 36 y 40 de la secuencia, y es más hidrofílica que la caseína αs1, con tres regiones de carga neta negativa, una de ellas en el extremo N-terminal. En la zona del extremo C-terminal se sitúan aminoácidos hidrofóbicos y con carga neta positiva.

Caseína β

La caseína β es la caseína más hidrofóbica, y presenta además estructura particular, con una clara división en dos zonas. La que corresponde al extremo C-terminal es particularmente hidrofóbica, mientras que los aminoácidos más hidrofílicos, y todos los grupos fosfato unidos a serinas, se concentran en el extremo N-terminal. La variante genética más común en la vaca está formada por 209 aminoácidos, con cinco grupos fosfato.

Caseína γ

Recibe el nombre de caseína γ un conjunto de fragmentos de la caseína β formados por la acción de la plasmina, una proteinasa presente en la leche. En condiciones normales, esta “caseína” representa alrededor del 3% del total de caseínas. Los fragmentos de caseína β más pequeños formados en este proceso proteolítico quedan en el lactosuero, y reciben el nombre de “fracción proteosa - peptona”.

Caseína κ

La caseína κ tiene una estructura claramente distinta de la de las otras caseínas. En primer lugar, es algo más pequeña, estando formada, en la vaca, por 169 aminoácidos. Además, está muy poco fosforilada, teniendo solamente un grupo de fosfato. Esto hace que interaccione con el ión calcio mucho menos que las otras caseínas. Sin embargo, comparte con la caseína β la propiedad de tener zonas predominantemente hidrofílicas e hidrofóbicas bien marcadas y separadas.

Una particularidad de esta caseína es la presencia de una zona con carga neta positiva entre los aminoácidos 20 y 115. Esta zona con carga neta positiva permite la interacción de la caseína con polisacáridos como los cartageninos, que tienen carga negativa.

La caseína κ es la única caseína que tiene parte de las moléculas glicosiladas. El grupo glucídico está formado o bien por un trisacárido o bien por un tetrasacárido unido a un resto de treonina, o bien en la treonina que ocupa la posición 131, en la 133, o bien en otra más próxima aún al extremo carboxilo-terminal de la cadena. Dada la presencia de ácido N-acetil neuramínico, este grupo glucídico aporta carga neta a la caseína & kappa.

La caseína κ se rompe fácilmente por proteólisis en el enlace situado entre la fenilalanina 105 y la metionina 106, en una región rica en restos de prolina y probablemente fácilmente accesible. Cuando esta proteólisis se produce, el fragmento N-terminal 1-105 (para κ-caseína), que es fundamentalmente hidrofóbico, queda unido a las otras caseínas en la micela, mientras que el fragmento C-terminal 106-169 (caseino macro péptido), muy hidrofílico, y en el que está situado el resto glucídico en las moléculas glicosiladas, queda libre en solución.

La ruptura de la caseína κ produce la desestabilización de la micela, y (a temperaturas por encima de 20º C) su agregación. Este proceso es el que se produce en la fabricación de la gran mayoría de los quesos.

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3. Tipos de gelatina y origen de la gelatina:

Origen:

El uso de la gelatina comenzó aproximadamente en el año 1682, cuando un francés de nombre Papin, reportó un proceso de extracción de sustancias gelatinosas a partir de huesos para usarlas en la alimentación humana.

La gelatina se obtiene de tejidos ricos en colágena como lo son los huesos, cartílagos, tendones y pieles de ganado porcino y vacuno. Para obtenerla, se requiere someter a la proteína de colágena a procesos de desnaturalización e hidrolisis parcial, con lo que se separan las cadenas helicoidales de la molécula de colágena. A temperaturas y pH estrictamente controlados.

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Tipos de gelatina:

La gelatina viene en dos formas: Gelificante y no gelificante. También conocida como gelatina de grado alimenticio (gelificante) y gelatina hidrolizada (no gelificante).

• Gelificación: La gelatina de grado alimenticio se puede utilizar para cocinar, ya que espesa los ingredientes y fragua. Se utiliza en alimentos
• No gelificante - Colágeno hidrolizado: El colágeno hidrolizado se ha descompuesto en una partícula muy fina, lo que lo hace fácilmente disponible para el cuerpo. No necesita ser digerido. Se absorbe directamente a través del intestino delgado y llega al torrente sanguíneo.
• TIPO A Derivado de un precursor tratado con ácido que presenta un punto isoeléctrico a pH-9. Se fabrica principalmente a partir de piel de cerdo.

• TIPO B Derivado de un precursor tratado con álcali que presenta un punto isoeléctrico a pH-4,7, se fabrica principalmente a partir de huesos de animales.

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4. Características de la gelatina, propiedades estructurales y fisicoquímicas:

Ensayos de difracción de rayos x, dispersión de la luz y microscopía electrónica sugieren fuertemente que la estructura de la gelatina presenta la misma configuración ordenada (estructura primaria) que el colágeno. Sin embargo, es importante señalar que la gelatina exhibe características propias en lo concerniente a las conformaciones posibles, las cuales dependen de la concentración proteica, la temperatura, el pH, la fuerza iónica y otras propiedades fisicoquímicas.

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