Quimica Analitica

Plegamiento de Proteínas

Las proteínas adoptan después de su síntesis una conformación tridimensional específica, que le permite a esta llevar a cabo una función específica. Existen distintos factores que afectan el plegamiento de las proteínas, en especial termodinámicos, que pueden llegar hasta hasta la desnaturalización de estas. Este proceso entre el estado nativo y el estado desnaturalizado de una proteína tiene demasiadas asíntotas todavía. Algunos factores que pueden determinar un cambio conformacional proteico pueden ser ,Diferencias en energía. Una desnaturalización de las proteínas se puede deber a distintos factores como el pH, la temperatura o concentración de una sustancia desnaturalizantes, existen algunas proteínas que su transición de proteína nativa a proteína desnaturalizada es de un solo paso, y la desnaturalización de la proteína afecta directamente a la función biológica de esta en términos termodinámicos el plegamiento proteico se puede definir como la transición entre dos estados , el nativo y el desnaturalizado, a grandes rasgos, la estabilidad de una conformación nativa proteica se puede definir como ΔG=Gnat-Gdesn=RTlnKeq , en esta definición termodinámica no se especifica las condiciones de desnaturalización de proteínas puesto que es en base a una función de estado. En la ribonucleasa T se estudió la relación del ΔG, cambiando la variable T y utilizando una sustancia desnaturalizante, lo que se obtuvo es que la variabilidad de los resultados de estas dos variantes es totalmente despreciable en comparación con los correspondientes al estado nativo y desnaturalizado. Esta diferencia ente este estado inicial y final se debe a que durante la desnaturalización se lleva a cabo una proceso de solvatación de la proteína con el solvente y durante el plegamiento las interacción entre la proteína y el solvente son reemplazadas por interacción intramoleculares.

El plegamiento de las proteínas es espontaneo y en algunos casos reversibles, por esta razón se puede realizar un estudio termodinámico para encontrar los parámetros que estabilizan el estado nativo de una proteína, esto mediante los cambios en función de la Temperatura y la Presión para determinar un cambio energético entre los estados nativo y desnaturalizado.

Los puentes de hidrogeno y el efecto hidrofóbico son interaccion dominantes en la estabilidad de una proteína, estos se pueden romper en un cambio de termperatura.La capacidad calorífica de una solucion indica la cantidad de energía para aumentar la temperatura, en el caso de las proteínas haciendo uso de este recurso termodinámico se puede evaluar la capacidad calorífica de proteínas nativas y desnaturalizadas, con el fin de medir las diferencias de cada una. Al perder su estructura inicial de la proteína, sus grupos no polares se exponen al solvente, haciéndose un arreglo en el solvente estos se solvatan, estas interaccion

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