Tipos De Moleculas

Macromoléculas: Son moléculas muy grandes, con una masa molecular que puede alcanzar millones de UMAs (unidad de masa atómica) que se obtienen por la repeticiones de una o más unidades simples llamadas “monómeros” ( molécula de pequeña masa molecular que unida a otros monómeros, a veces cientos o miles, por medio de enlaces químicos, generalmente covalentes, forman macromoléculas llamadas polímeros) unidas entre sí mediante enlaces covalentes. Forman largas cadenas que se unen entre sí por fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas

Clasificación de las macromoléculas

Como ya se ha comentado, las macromoléculas tienen naturalezas diferentes que determinan sus propiedades y su valor nutritivo y funcional. El poder nutricional de las macromoléculas de los alimentos está relacionado con su composición básica. Por ejemplo, en una proteína, esta viene dada por su composición en aminoácidos y es independiente de otras consideraciones estructurales. Sin embargo, existen otras propiedades denominadas “funcionales” que influyen en el aspecto, textura color, etc… de los alimentos y que vienen dados por las propiedades que derivan de la supraestructura de estas macromoléculas.

Proteínas

Estas se caracterizan por contener nitrógeno, además son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos (pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente). La composición o secuencia de aminoácidos (estructura primaria) determina las relaciones estructurales de la molécula dando lugar a tipos de proteínas muy diferentes.

Las cadenas de las proteínas tienden a replegarse sobre sí mismas como resultado de interacciones electrostáticas en las que entran en juego la hidrofobicidad de zonas de las cadenas e interacciones entre grupos polares de la misma cadena por interacciones de Van der waals o mediadas por agua (puentes de hidrógeno). Por otra parte, y debido a los diferentes grupos funcionales de los aminoácidos, las proteínas pueden tener carácter ácido, básico o neutro, o incluso puede variar en diferentes partes de la cadena.

Las proteínas son macromoléculas mayoritariamente solubles en agua, con una gran variedad de comportamientos que dependen de

• Su composición en aminoácidos

• Longitud de la cadena

• Tipo de replegamiento o estructuración de la cadena.

Las tres cosas están interrelacionadas, como se ve en la siguiente clasificación.

Péptidos, oligopéptidos y aminoácidos libres

Los péptidos y oligopeptidos son cadenas de aminoácidos de longitud corta hasta muy corta, que puede tener desde algunos hasta unos cientos de restos de aminoácidos hasta unas pocas unidades.

Proceden en su mayoría de procesos de degradación de proteínas. Son el producto de los procesos de hidrólisis enzimática, aunque existen algunos en los organismos que sirven como alimento. Ejemplos de estas sustancias son la insulina y el glucagón, hormonas con un importante efecto regulatorio en el metabolismo de los

Tienen un peso molecular muy inferior a la media de las proteínas y pueden tener efectos mucho más intensos que estas, a igualdad de peso, sobre algunas propiedades funcionales.

Estas sustancias aparecen típicamente en el curso de las fermentaciones como las que tiene lugar en la fabricación del yogur o durante el curado de los quesos. Durante la maduración de quesos muy curados, como el parmesano, se producen una gran cantidad de productos de lisis de las proteínas entre los que se encuentran incluso aminoácidos libres.

Proteínas globulares

Son macromoléculas de naturaleza proteica (aminoácidos) que pueden alcanzar un gran tamaño (hasta millones de daltons) y que se caracterizan por tener una estructura replegada sobre sí misma, lo que en ocasiones da una forma redondeada o esferoidal, de ahí que se les denomine globulinas.

La forma de las proteínas globulares se mantiene gracias a las asociaciones intracatenarias entre grupos con diferente carga y afinidad por el agua. Son muy hidrofílicas y en su inmensa mayoría son solubles, mientras mantengas su estructura terciaria y cuaternaria.

Las proteínas globulares desempeñan una variedad de papeles fisiológicos que tienen sus consecuencias en las aplicaciones tecnológicas a las que se puede destinar. En general se puede decir que son solubles, tienen una elevada capacidad de retención de agua y desempeñan una importante función de regulación osmótica, tanto en vivo como en los alimentos.

Por otra parte, ante cambios en el entorno como modificaciones de la fuerza iónica, pH o elevación de la temperatura, las proteínas globulares pueden perder sus estructuras terciaria y cuaternaria, produciéndose un despliegue de la cadena que acarrea profundos cambios en la reología del sistema alimentario que las contenga.

La proteínas globulares, por su solubilidad y por tener diferentes polaridades en diferentes partes de la cadena, tienen también una elevada capacidad de emulsionar.

También hay que decir que muchas proteínas globulares son enzimas o proteínas de transporte. Las enzimas tienen propiedades catalíticas que les permiten llevar a cabo una variedad de reacciones químicas. Otras son proteínas de transporte, como la mioglobina o hemoglobina, que transportan oxígeno, mientras que otras participan en diferentes cadenas de transporte, como los citocromos de la cadena respiratoria.

Proteínas fibrosas

Contrariamente a lo que ocurre con las proteínas globulares, existe otra familia de proteínas que adoptan una conformación en forma de haces rectos con diversos grados de entrecruzamiento. Esta familia de proteínas tiene un función fundamentalmente estructural, de alguna forma la contraria a la de las proteína globulares.

El ejemplo más importante de estas proteínas es el colágeno, proteína constituida por una triple hélice de cadenas polipeptídicas, de gran resistencia estructural y que constituye la parte fundamental de los tejidos de sostén animales.

Otro ejemplo de proteína fibrosa es la elastina, aunque se diferencia del colágeno en la capacidad de deformarse ante un esfuerzo y volver a su forma original al cesar éste. Al contrario que las proteínas globulares, las fibrosas no son solubles en agua en su estado nativo, aunque sí se pueden solubilizar como resultado de tratamientos desnaturalizantes (productos como la gelatina y la cola son el resultado de estos procesos).

La proteínas fibrosas tampoco tienen un importante efecto osmótico, aunque si pueden afectar muy profundamente la reología de los alimentos que las contienen cuando son tratados de la forma correcta. Especialmente importante a este respecto son las propiedades

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