Hemoglobina. Los Eritrocitos y la Hemoglobina

CAPITULO IV

HEMOGLOBINA

Los Eritrocitos y la Hemoglobina

Los eritrocitos o glóbulos rojos son células que no poseen núcleo ni mitocondrias y   tienen una alta concentración de Hemoglobina, proteína fundamental para el transporte de oxígeno desde los pulmones hacia los diferentes tejidos corporales.

Los Eritrocitos se producen de manera continua y permanente  bajo  un  mecanismo de regulación celular y humoral

El eritrocito es producido en la médula ósea por un proceso denominado eritropoyesis normoblástica.

Las células primitivas de la línea eritroide se denominan eritroblastos los que tienen un núcleo relativamente grande, una cromatina fina y un citoplasma intensamente basófilo por su alto contenido en RNA. Las formas más diferenciadas, producto de las mitosis sucesivas, se denominan normoblastos, tienen un  menor tamaño,  un núcleo  pequeño, picnótico, y un citoplasma policromático por presencia simultánea de RNA basófilo y hemoglobina acidófila.

Al perder el normoblasto su núcleo, deja apenas un tenue retículo  de cromatina, que lo convierte en reticulocito. Este reticulocito representa a la población más joven de la masa eritropoyética  circulante  y  en  24  a  72  horas pierde su remanente de cromatina y se convierte en una célula anucleada, llena de hemoglobina, cuya función esencial se relaciona con el transporte   de oxígeno: el eritrocito, disco  bicó ncavo  de  entre  5  y  7 ,5  μ m  de diám et ro

Las divisiones mitóticas  sucesivas durante la secuencia de maduración eritrocitaria mediante  la síntesis y la duplicación del DNA celular,    requieren del aporte de cianocobalamina (Vitaminja B12) y  folatos (Vitamina B9).

La síntesis de hemoglobina es absolutamente dependiente de la disponibilidad de hierro, por tanto, se requiere de un adecuado aporte de este microelemento y de una normal producción de porfirinas a nivel mitocondrial y extramitocondrial, así  como de suficientes cadenas de globina formadas en  los ribosomas.

Los eritrocitos tienen una vida promedio de 120 ± 20 días. Se requiere por lo tanto, un reemplazo diario de aproximadamente el 1 % de la masa circulante  de  los  eritrocitos  para  compensar  la destrucción de una cantidad equivalente cada 24 horas.

La hemoglobina constituye el principal componente  de  los  eritrocitos.  Una  sola  célula roja contiene aproximadamente 280 millones de moléculas de hemoglobina. Su estructura contiene, carbono, nitrógeno, oxígeno y azufre. Cada hemoglobina contiene 4 átomos de hierro. La hemoglobina tiene una configuración aproximadamente esférica con diámetros de 50 x 55 x 64 Amstrongs.

La hemoglobina es la principal proteína intracelular del eritrocito, representa el 33 % de su contenido. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas: dos alfa con 141 aminoácidos cada una  y dos beta con 146 aminoácidos cada una. En el interior de cada polipéptido se dispone un grupo heme o hem que esta se formado por un tetra-pirrol con cadenas laterales (protoporfirina) que aprisionan en su centro un átomo de hierro ferroso con dos cargas positivas (Fe++).

La molécula de hemoglobina así estructurada interactúa con varios ligandos que incluyen  el oxígeno, hidrógeno, bióxido de carbono y el 2,3 bifosfoglicerato (2,3-DPG),

La estructura primaria de la hemoglobina está formada a expensas de solo 17 aminoácidos diferentes. Las cadenas alfa tienen sus aminoácidos dispuestos en un orden particular; el orden de sucesión de los aminoácidos de las cadenas beta es diferente. Es este orden de sucesión distinto de las  cadenas,  el que determina que éstas se asocien a una molécula capaz de transportar oxígeno.

La vida media eritrocitaria  está sujeta a una gran variedad de efectos metabólicos o mecánicos, siendo las células del sistema retículo endotelial situadas estratégicamente en el bazo quienes seleccionan los eritrocitos "viejos" para retirarlos de la circulación, mediante  destrucción "extravascular" (90%), recuperando sus componentes para  ulterior reutilización en la economía corporal.

Normalmente, menos del 10% de eritrocitos pueden sufrir destrucción "intravascular".  La hemoglobina libre es muy inestable en el plasma y se disocia rápidamente en los dímeros alfa   y   beta que se ligan a la proteína haptoglobina  para  prevenir la  excreción renal. Este complejo es removido de la circulación por captación hepática y la hemoglobina se degrada de manera similar a la descrita.

Como el mecanismo de transporte de la haptoglobina puede saturarse por hemolisis intensa, la hemoglobina libre puede ser oxidada a meta-hemoglobina,  proteína afuncional  que se disocia en  globina y en hem. Este núcleo porfirínico libre con hierro férrico  se acopla a otra proteína de transporte: la hemopexina para  su ulterior aclaramiento hepático.

Los niveles  séricos de haptoglobina  v metahemalbúmina pueden ser indicadores importantes de hemolisis intravascular.

Metabolismo  Eritrocitario

Debido a que las células rojas maduras son anucleadas, estas exhiben un metabolismo único. Por la ausencia de mitocondrias, estas células tienen  una  baja capacidad  para  metabolizar ácidos   grasos y   aminoácidos.  La  energía   la obtienen casi exclusivamente de la degradación de la glucosa, a través de la vía anaeróbica de Embden-Meyerhof y tres vías complementarias: vía de la pentosafosfato, vía de la hemoglobina reductasa y ciclo de Rapaport Luebering.

La vía de Embden-Meyerhof es responsable de la producción de aproximadamente un 90% de la glucosa utilizada por las células.

La vía de Rapaport Luebering es indispensable para la formación de 2,3-DPG,  molécula cuya  importancia metabólica de radica en su capacidad de regular el suplemento de oxígeno de acuerdo con los requerimientos tisulares

Cuando la sangre  venosa contiene una proporción incrementada de desoxihemoglobina, la glicolisis se  estimula, para incrementar la producción de 2,3-DPG. Esto disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, aumentando por tanto el aporte de O2 hacia los tejidos,

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