ASIGANATURA DE BIOQUIMICA

FACULTAD DE INGENIERIA

E.A.P.AMBIENTAL

ASIGANATURA DE BIOQUIMICA

AUTORA: CODIGO:

- CUBA RAMOS Danny Yeraldin - 2010116452

CATEDRATICO:

- Ing. Jorge Eduardo CORDERO AZABACHE

SEMESTRE:

- V

SECCION:

- BI-1003

HUANCAYO – PERU

2012

NOTA: -----------------------------

INDICE

INDICE 2

INTRODUCCION 3

OBJETIVOS 4

OBJETIVOS ESPECIFICOS 4

MARCO TEORICO 5

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS 5

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS 6

FUNCION BIOLOGICA 7

AMINOACIDOS 8

COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS 8

PRUEBA DE BIRUET 8

DESNATURALIZACION DE LA CASEINA 9

PARTE EXPERIEMENTAL 9

MATERIALES 9

METODOS O PROTOCOLOS 11

RESULTADOS 13

DISCUSION DE RESULTADOS 15

CONCLUSIONES 16

RECOMENDACIONES 17

ANEXOS 18

BIBLIOGRAFIA 23

INTRODUCCION

Las proteínas son principios inmediatos orgánicos constituidos por largas cadenas de aminoácidos, los cuales se unen entre si mediante enlaces peptídicos. La existencia de enlaces peptídicos, los aminoácidos azufrados, pueden ponerse de manifiesto en el laboratorio mediante una serie de reacciones coloreadas especificas, que sirve para la identificación de proteínas.

De las biomolecular, sin contar el agua, las proteínas son las más abundantes en el cuerpo humano y también en los animales y en los microrganismos. Éstas pueden formar soluciones estables debido a las cargas de hidratación de las moléculas de proteína y a las cargas eléctricas que ellas poseen. Las proteínas ligan agua por formación de enlace de hidrógeno con sus diferentes grupos polares -OH, - OOH, NH2, NH, NO. Además las moléculas de agua combinadas con tales grupos polares pueden combinarse con más moléculas de agua por enlaces de hidrógeno.

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un acido liberando protones y quedando (-COO ̄) o como base, los grupos –NH2 captan protones quedando como –NH3+, o pueden aparecer como acido o base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente apareciendo una forma bipolar iónica llamada zwitterion. Este fenómeno es de suma importancia tenerlo en cuenta para explicar el comportamiento de las proteínas cuando se encuentran en un campo eléctrico (electroforesis).

Las proteínas son compuestos orgánicos macromoleculares, ampliamente distribuidos en el organismo. Actúan como elementos estructurales y de transporte y aparecen bajo la forma de enzimas hormonas, anticuerpos, factores de coagulación, etc. Esta multiplicidad de funciones hace que las proteínas resulte esenciales par la vida.

Veremos las principales reacciones de caracterización de los aminoácidos y proteínas

LA AUTORA

OBJETIVOS

- Realizar pruebas que permitan el reconocimiento de las proteínas.

OBJETIVOS ESPECIFICOS

o Observar y poder explicar la coagulación de las proteínas

o Observar la adición de sacarosa

o Observar y comparar el factor pH

o Reconocer mediante reacciones sencillas de coloración compuestos proteínicos

o Observar y explicar la prueba de la desnaturalización de la caseína

MARCO TEORICO

La palabra tiene su origen en el término griego proteicos, que quiere decir lo principal o lo más importante. Se trata de las biomoléculas más importantes, que fueron descubiertas por Berzelier en 1838 y posteriormente descritas por Mulder.

Pueden desempeñar muchas funciones que dependen sobre todo de la cadena de aminoácidos que las compone.

Las proteínas Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. Que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. Se habla ya de proteína.

• Aminoácidos.- Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

• Enlace peptídico.- Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. Y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

 Estructura primaria.- Es la secuencia de aa. De la proteína. Nos indica qué aas. Componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. Se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

 Estructura secundaria.- Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

 Estructura terciaria.- Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

 Estructura cuaternaria.- Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe

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