Bioquimica

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.6

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.

Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.7

Estructura terciaria

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria

La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

Aminoácidos.

Los aminoácidos son moléculas anfóteras, es decir pueden actuar como ácidos o como bases, poseen varias funciones biológicas importantes, además de su función primaria como componente de las proteínas.

Existen cientos de aminoácidos naturales cada uno de los cuales contienen un grupo amino y un grupo carboxilo; se clasifican como α, β y γ de acuerdo con la posición del grupo amino con respecto al grupo carboxilo.

En los aminoácidos α (la clase más frecuente) el grupo amino, está unido al átomo de carbono α, inmediatamente adyacente al grupo carboxilo. En los β y γ el grupo amino está unido a los carbonos segundo y tercero respectivamente a partir del grupo carboxilo. Unido también al carbono α, se encuentra otro grupo llamado Cadena Lateral o Grupo R.

Las propiedades químicas de cada aminoácido están determinadas en gran medida por las propiedades de su cadena lateral, por ejemplo: algunas cadenas laterales son hidrófobas y otras son hidrófilas.

Fórmula General: α O

H2N – CH – C

OH

R

Estructura de los Aminoácidos:

Todos los aminoácidos proteicos tienen el mismo diseño estructural, los grupos amino y carboxilo están unidos a un mismo carbono, denominado carbono α, que a su vez completa sus cuatro sustituyentes con un átomo de hidrógeno y un radical orgánico.

Radical Orgánico: constituye la cadena lateral específica, por lo tanto de los cuatro sustituyentes de un carbono α de un aminoácido, tres son comunes a todos los aminoácidos y solo la cadena lateral o grupo R, es la que determina la individualidad de cada uno.

De acuerdo a la naturaleza de esta cadena los aminoácidos se dividen en cuatro grupos:

– Hidrófobos: tienen cadena lateral de naturaleza hidrocarbonada con algún otro elemento que no afecta la apolaridad (estos elementos pueden ser azufre S o nitrógeno N); en este grupo tenemos: Glicina, Alanina, Valina; Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina,

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