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Act. 4 Bioquimica


Enviado por   •  29 de Septiembre de 2018  •  Documentos de Investigación  •  1.386 Palabras (6 Páginas)  •  320 Visitas

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Nombre: Carlos Francisco Ruiz Alvarado

Matrícula:  2896887

Nombre del curso: 

Bioquímica

Nombre del profesor:

Marco Aurelio

Módulo:

Módulo 1

Actividad:

Actividad 4

Fecha:  11/08/2018

Bibliografía:

www.tecmilenio.mx

Elabora un artículo informativo que responda a las siguientes cuestiones, cuidando que tu explicación sea fluida, clara e interesante para el lector:

1.- ¿Cuál es la diferencia entre una proteína completa y una incompleta? La principal diferencia entre estas dos son los tipos de aminoácidos que contienen, ya que las proteínas completas contienen los nueve aminoácidos esenciales, que son los que el cuerpo solo obtiene de la alimentación de productos de origen animal ya que el cuerpo no es capaz de producirlos por sí solo. Y en el caso de los incompletos no contienen todos los aminoácidos esenciales que son producidos en el cuerpo por medio de la biosíntesis

2.- ¿Por qué a ciertos aminoácidos se les llama esenciales? Porque son fundamentales para el correcto desarrollo de algunas funciones en el organismo ya que forman las proteínas llamadas de alto valor biológico, que ayudan al mantenimiento de la vida.

3.- Escribe la fórmula general de un aminoácido y circula el carbono quiral.

     NH2[pic 2]

H     C      COOH[pic 3][pic 4][pic 5][pic 6]

        R                                  Carbono quiral

4.- ¿Qué significa el grupo R? Es una cadena lateral, que en este caso es la que determina el tipo de aminoácido.

 5.- Clasifica la estructura química de los aminoácidos esenciales y no esenciales.

Apolares

Polares sin cargas

Ácidos

Básicos

Glicina (R=H)

No esencial

Asparagina (R=CH2-C(NH2)=O)

Esencial 

Aspartato (R=CH2-COO)

No esencial

Lisina (R=CH2-CH2-CH2-CH2-NH3).

Esencial 

Alanina (R=CH3)

No esencial

Glutamina (R=CH2-CH2-C(NH2)=O)

Esencial 

Glutamato (R=CH2-CH2-COO)

No esencial

 Arginina (R=CH2-CH2-CH2-C(NH2)=NH2)

No esencial

Valina (R=CH2-(CH3)2)

Esencial 

Treonina (R=CH(OH)-CH3)

Esencial 

Histidina (R=CH2-C(NH-CH=N)-CH)

Esencial 

 Leucina (R=CH2-CH-(CH3)2)

Esencial 

 Serina (R=CH2OH)

No esencial

Isoleucina (R=CH3H-CH2-CH3)

Esencial 

Cisteina (R=CH2-SH)

No esencial

Metionina (R=CH2-CH2-S-CH3)                 Esencial 

Tirosina (R=CH2-Benceno-OH) 

No esencial

 Triptófano (R=C(CH-NH)-Benceno

Esencial 

Prolina (R=CH2-CH2-CH2-NH2-)

No esencial

Fenilalanina (R=CH2-Benceno)

Esencial 

6.- Escribe qué diferencias encuentras en la estructura química de ambos tipos de aminoácidos. Que en su mayoría el grupo amino se hacen presentes en la mayoría de veces en las estructuras de los grupos aminoácidos esenciales y en los no esenciales están enlazados primordialmente con moléculas de hidrógeno y carbono.

7.- Escribe los 4 niveles de estructura de las proteínas con los enlaces involucrados en cada nivel.

Estructura primaria: Es la estructura más básica y corresponde a la cadena polipeptidica, es decir a la secuencia lineal de aminoácidos que lo forman. Están unidos por enlaces covalentes.

Estructura secundaria: Es el plegamiento que la cadena polipeptidica adopta gracias a la formación de puentes de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Se forma un puente de hidrógeno cada 3.6 aminoácidos, entre el carbolino y el amino del cuarto aminoácido, la conformación les hace formar una hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es la hélice α. Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja ß, que suelen asociarse dos o más aminoácidos en una proteína para formar lo que se denomina una lámina ß

Estructura terciaria: Es el arreglo tridimensional de la proteína adquiriendo una forma globular. Muchas proteínas terminan de formarse en este nivel. Los tipos de enlace en estas estructuras son fuertes y son del tipo disulfuro (S = S), puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.

Estructura cuaternaria: Este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos), para formar un complejo proteico.

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