Enzimas

U.T.I. Biología Celular

Enzimas

Departamento de Bioquímica

Noviembre de 2005

Enzimas

A. Propiedades generales de las enzimas

B. Principios fundamentales de su acción catalítica

C. Introducción a la cinética enzimática

D. Mecanismos de acción enzimáticos

E. Enzimas reguladores

A. Propiedades generales de las enzimas (I)

1. Son los catalizadores de las reacciones

químicas de los sistemas biológicos

2. Tienen gran poder catalítico

3. Poseen un elevado grado de especificidad

de sustrato

4. Funcionan en soluciones acuosas en

condiciones suaves de pH y temperatura

A. Propiedades generales de las enzimas (II)

5. La mayoría de las enzimas son proteínas:

•

La función depende de la integridad de la

conformación proteica nativa

Existen enzimas que son proteínas simples y otras

que requieren componentes químicos adicionales:

-

Cofactores:

- iones inorgánicos

- complejos orgánicos

coenzimas

grupos prostéticos

•

•

Holoenzima / Apoenzima

A. Propiedades generales de las enzimas (III)

6. Las enzimas se clasifican según la reacción

catalizada:

•

Nomenclatura:

-Número clasificatorio de 4 dígitos (E.C.)

-Nombre sistemático

-Nombre trivial

ADP + D-Glucosa-fosfato

ATP + D-Glucosa

Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.

2. Clase: Transferasa

7. Subclase: Fosfotransferasa

1. Fosfotransferasas con OH como aceptor

1. D-glucosa como aceptor del fosfato

Nombre sistemático: ATP:glucosa fosfotransferasa

Nombre trivial: hexoquinasa

Enzimas

A. Propiedades generales de las enzimas

B. Principios fundamentales de su acción catalítica

C. Introducción a la cinética enzimática

D. Mecanismos de acción enzimáticos

E. Enzimas reguladores

B. Principios fundamentales de la acción

Catalítica de las enzimas

¿ Cómo funcionan las enzimas ?

• En condiciones fisiológicas las

reacciones sin catalizar tienden a ser

lentas (estabilidad de biomoléculas)

• Muchas reacciones bioquímicas

suponen situaciones poco probables

• Una enzima soluciona estos

problemas proporcionando un

ambiente tridimensional favorable a la

reacción (sitio activo)

Las enzimas alteran las velocidades de reacción

pero no los equilibrios

(A) S

(B) E + S

ES

EP

P

E+P

(A)

(B)

Las velocidades de reacción y los equilibrios

tienen definiciones termodinámicas precisas

• Equilibrio de reacción depende ∆G’o

• Velocidad de reacción depende de ∆G‡

S

P

Keq’ =

[P]

[S]

∆G’o = - RT ln Keq’

V = k [S]

k=

KT

h

e - ∆G‡ / RT

K = constante de Boltzmann

h = constante de Planck

Las interacciones débiles entre enzima y sustrato

Son óptimas en el estado de transición

En el estado de transición las interacciones entre la enzima y

...