Graficas acido ascorbico
Enviado por jenruiz111 • 10 de Septiembre de 2018 • Informe • 425 Palabras (2 Páginas) • 209 Visitas
Muestra | Peso | Volumen de zumo |
Limón | 114.622g±0.001g | 33mL±1mL |
Tabla 1. Datos de la muestra analizada |
Absorbancia inicial a 540 nm | Absorbancia corregida a 540 nm | |
Blanco | 0,000 | 0,000 |
Blanco problema | 0,050 | 0,050 |
Patrón 1 | 0,096 | 0,096 |
Patrón 2 | 0,171 | 0,171 |
Patrón 3 | 0,300 | 0,300 |
Patrón 4 | 0,451 | 0,451 |
Patrón 5 | 0,607 | 0,607 |
Patrón 6 | 0,745 | 0,745 |
Muestra 1 | 0,139 | 0,089 |
Muestra 2 | 0,301 | 0,251 |
Tabla 2. Medidas de absorbancia inicial y corregida para los blancos, patrones y muestras analizadas |
.
Patrón 1 | Patrón 2 | Patrón 3 | Patrón 4 | Patrón 5 | Patrón 6 | |
Concentración en mg/mL | 0,004 | 0,008 | 0,012 | 0,016 | 0,02 | 0,024 |
Tabla 3. Concentración de ácido ascórbico en los patrones |
[pic 1] Gráfica 1. Curva de calibración del ácido ascórbico |
Concentración de vitamina C en mg/mL. Interpolación en la curva de calibración (1) | Concentración de vitamina C en mg/mL. Ecuación de la recta. (2) | Porcentaje peso a peso (%P/P) de ácido ascórbico mg/g (1) | Porcentaje peso a peso (%P/P) de ácido ascórbico mg/g (2) | |
Muestra 1 | 0,00401 | 0,00489 | 0,115 | 0,141 |
Muestra 2 | 0,0103 | 0,00971 | 0,297 | 0,279 |
Tabla 4. Medidas de la concentración de vitamina C, determinadas a partir de interpolación y cálculo de variables en la ecuación de la recta y %P/P del ácido ascórbico en la fruta analizada determinadas con las concentraciones (1) y (2) |
B. Actividad enzimática de la catalasa
Discusión
B. Estudio de la actividad enzimática de la catalasa
Resultados
Tubo | mL de KMnO4 gastados | µmoles de H2O2 iniciales | µmoles de H2O2 residuales | µmoles de H2O2 descompuestos | µmoles de H2O2 descompuestas/ min* mL enzima |
1 | 7.3 | 100 | 91.25 | 8.75 | 3.5 |
2 | 7.5 | 100 | 93.75 | 6.25 | 2.5 |
3 | 6.5 | 100 | 81.25 | 18.75 | 7.5 |
4 | 6.4 | 100 | 80 | 20 | 8 |
5 | 6.6 | 100 | 82.5 | 17.5 | 7 |
Control | 8.0 | 100 | 100 | 0 | - |
Tabla 5. Resultados del efecto del pH en la actividad enzimática de la catalasa |
[pic 2] Gráfica 2. Efecto del pH en la actividad enzimática de la catalasa. Actividad enzimática (µmoles de H2O2 descompuestas/min*mL) vs. pH |
Tubo | mL de KMnO4 gastados | µmoles de H2O2 iniciales | µmoles de H2O2 residuales | µmoles de H2O2 descompuestos | µmoles de H2O2 descompuestas/ min* mL enzima | µmoles de H2O2 descompuestas/ min |
1 | 5.50 | 93.75 | 68.75 | 25.00 | 10.00 | 5.00 |
2 | 4.00 | 93.75 | 50.00 | 43.75 | 8.75 | 8.75 |
3 | 3.70 | 93.75 | 46.25 | 47.50 | 6.33 | 9.50 |
4 | 3.40 | 93.75 | 42.50 | 51.25 | 5.13 | 10.25 |
5 | 3.00 | 93.75 | 37.50 | 56.25 | 4.50 | 11.25 |
Control | 7.50 | 93.75 | 93,75 | 0 | - | - |
Tabla 6. Resultados del efecto de la concentración de la enzima en la velocidad de reacción de la catalasa |
[pic 3] Gráfica 3. Efecto de la concentración de la enzima en la velocidad de reacción de la catalasa. Velocidad de reacción (µmoles de H2O2 descompuestas/min) vs. concentración de la enzima |
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