Los Enzimas

Enzimas:(Catalizadores eficaces y muy específicos) está formada por 4 .Origen proteico que acelera las reacciones biológicas en el organismo

“Los catalizadores son responsable de librar energía”

Catalización: 1 o más compuestos→ sustratos

1 o más compuestos diferentes→productos

-Grado de especificidad para sus sustratos…

-Transforma energía química

-Los inhibidores disminuyen o impiden actuar enzimática.

-los activadores son moléculas que incrementan que actúen enzimimatica

-La actividad enzimática también puede ser afectada por factores físico- químicos: (Temperatura, Pit, Concentración de sustancias, concentración de enzimas).

1700: Digestion de carne por secreción del estomago

1800: Conversion de almidón en azúcar por estrado de plantas y de la saliva.

1850 Pasteur: Estudio de la fermentación de la azúcar en alcohol (levadura). Levadura: Fermentadores inseparables que producen el alcohol

1878 Frederick W: Enzima en “levadura”

1897 Eduard buchner : Las enzimas la fermentación libre de células eran las enzimas que hacen las conversiones de alcohol.

Estructura de las enzimas

Mecanismo acción enzimática (62-2500 aminoácidos)

Actividad enzimática se da por la estructura tridimensional (secuencia de aminoácidos.)

3-4 aminoácidos involucrados en la catálisis, variando entre enzimas van a determinar a que sustrato se van a unir.

El centro activo contiene los residuos de catálisis

“La enzima representa de la adherencia en tres puntos un sustrato a un sitio activo planar da una enzima”

Algunas enzimas ocupan una unión no proteica (cofacturas)

Los cofactores pueden ser componentes inorgánicos ( iones metálicos, complejos ferro sulfurases etc.) o acompañados de orgánicos (La flavina)

Los cofactores orgánicos pueden ser grupo proteicos unen fuertemente a la enzima.

Ejemplo. Enzima que tiene cofactor: Anhidrasa carbónica (cofactor – zinc) y se mantiene unido al sitio activo.

Apolenzima: Requiere un cofactor pero no la tiene

Haloenzima: Coenzima junto con cofactor (enzima activa)

Cofactores (Leingher)

Coenzimas:

Incluyen compuestos como el nicotidamida, adenina, dinucleótido, nicotinamida, adenina, dinucleótido fosfatos y el adenosintrifosfato

Moléculas que transportan grupos químicos de una enzima a otra.

Son liberadas de un sitio activo de la enzima durante la reacción.

Coenzimas leingher

NAD

NADP

ATP

ADP

Nomendatura enzimas: El nombre de la enzima es derivado de nombre del sustrato o de la reacción catalizada “asa”

Lactasa: Proviene de su sustrato lactosa

Alcohol deshidrogenado: Proviene de la reacción que consiste en deshidrogenar el alcohol.

“La unión internacional de bioquímica y biología molecular: EC(Enzyme comisión numbers)”

Clasifica las enzimas en 6 clases y 4#eros p/c enzima

Mecanismo de acción (T6)

Tipo substrato y requerimiento por coenzima

Reacción especifica que la enzima cataliza

Clases de enzimas:

Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidoreduccion (deshidrogenasas,peroxidasas)

Transferasas: Transfieren grupos activos (obtenidas dfe la ruptura de ciertas moléculas a otras sustancias receptoras) (transaminasas,quinasas)

Hidrolasas: Catalizan reaccionesx de hidrolisis. (Glucosidasas, lipasas, esterasas)

Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupo H,O, Co2 y NH3. Para formar o añadirse a un doble enlace. (descarboxilasas)

Isomerasas: Actuan sobre ciertas moléculas obteniendo sus isómeros. (Mutasa)

Ligasas: Catalizan la degradación

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