TEMA 6: AA, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

TEMA 6: AA, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

-AAMINOÁCIDOS

A partir de ellas se sintetizan muchos compuestos como los nucleótidos. Su función principal es la función estructural (sillares estructurales de las proteínas)

Un aa consta de un átomo de carbono (Cα) al que se le unen cuatro sustituyentes diferentes (se le une un grupo NH2 (amino α), otro grupo carboxilo (α-carboxilo), un átomo de hidrógeno y un radical variable que le confiere la identidad a cada uno de los aa.  Los átomos de carbono del radical se van a llamar (β, ϒ, ϭ, ε)

Los aa también tienen enantiómeros L y D, el enantiómero L es el que tiene el grupo amino α a la izquierda. (Los aa que forman las proteínas son todos enantiómeros L porque las enzimas solo reconocen a este enantiómero)

[pic 1]

Las proteínas constituyen el 50% de los componentes, son el soporte mecánico de nuestro organismo.

-Participan en el transporte (hemoglobina)

-Sirven de almacén (mioglobina y ferritina)

-Función fundamental en la catálisis (casi todas las enzimas son proteínas)

-Función reguladora (algunas hormonas como la insulina)

AA PROTEINOGENÉTICOS

Se clasifican dependiendo de su naturaleza polar o no polar (Hidrofílico e hidrofóbico respectivamente)

-GLICINA O GLICOCOLA (Gly)

Es un neurotransmisor y no tiene enantiómeros porque no tiene los cuatro sustituyentes del Cα distintos.

Como el sustituyente es solo un átomo de hidrógeno, le concede a la glicina la función de ocupar lugares pequeños que otros aa con un radical más largo o grande no pueden ocupar.

-ALANINA (Ala)

Su radical es un grupo metilo y también ocupa lugares pequeños.

-PROLINA (Pro)

Su radical se encuentra unido al grupo α-amino (por lo que se conoce como iminoácido). Al ocurrir esto, se hace que tenga restringida su movilidad dentro de una cadena peptídica (aporta cierta rigidez) por lo que limita la arquitectura de esa proteína. Cambia la dirección de algunas estructuras porque no se adapta bien a los giros.

-VALINA (Val)

Es un aa ramificado y saturado

-LEUCINA (Leu) e ISOLEUCINA (Ile)

Ambos son ramificados

-METIONINA (Met)En su cadena lateral tiene un átomo de azufre y no tiene carga

[pic 2]

Todos estos aa son hidrofóbicos por lo que forman parte de las proteínas globulares, las cuales deben su estructura a que estos aa, en un entorno acuoso se dirigen al interior de la estructura para evitar el contacto con el agua.

AA CUYO RADICAL ES UN GRUPO AROMÁTICO

[pic 3]

-FENILALANINA (Phe): Sur grupo aromático es apolar (hidrofóbico). También es , por esto, una proteína globular.

-TIROSINA (Tyr): En este caso es polar porque tiene un grupo polar (se puede encontrar en el exterior de las proteínas globulares). Se encuentra en enzimas formando parte de su centro activo (Su grupo OH tiene cierta reactividad).

-TRIPTÓFANO (Trp):Estructura aromática absolutamente apolar.

AA POLARES

Cuando forman parte de una proteína forman se encuentran en contacto con el agua, es decir, al exterior.

+SIN CARGA (NONIÓNICOS)

-SERINA (Ser): Tiene un grupo hidroxilo muy reactivo. Forma parte del centro activo de muchas enzimas. Hy un grupo de enzimas que se llaman SERIN-PROTEASAS porque su mecanismo de acción recae en la existencia de la serina en el centro activo.

-TREONINA (Thr): Tiene también un grupo OH, aunque su reactividad tiene menos importancia.

-CISTEÍNA (Cys): Tiene un grupo sulfhidrilo que le confiere poder reductor a las proteínas de las que forma parte. Cuando dos cisteínas se encuentran próximas forman PUENTES DISULFURO (tienen importancia a la hora de estabilizar una proteína). Dos cisteínas= CISTINA

-ASPARAGUINA (Asn): Se encuentra en el extremo de las proteínas globulares (P. ej, en el ácido aspártico constituye el extremo N-terminal).

-GLUTANINA (Glu): Amina del ácido glutámico.

[pic 4]

+CON CARGA POSITIVA (El radical tiene una carga a pH fisiológico)

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