Biosíntesis del grupo hem en porfirinas y el estudio bioquimico de los neurotransmisores de la serotonina , catecolamina e histamina.
Enviado por Eugenia Diburcio • 3 de Enero de 2019 • Tarea • 3.222 Palabras (13 Páginas) • 338 Visitas
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FACULTAD DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA
Escuela Académico Profesional de Farmacia y Bioquímica
PROYECTO DE INVESTIGACION
- TÍTULO:
Biosíntesis del grupo hem en porfirinas y el estudio bioquimico de los neurotransmisores de la serotonina , catecolamina e histamina.
- SECCIÓN: FB5M2
- PROFESOR: MANUEL HERNANDEZ
- INTEGRANTES:
Diburcio zarate, Eugenia
Palacios Pariona, adrián
Karin angeles
yandira
- AÑO :
2016
Título: Biosíntesis del grupo hem en porfirinas y el estudio bioquimico de los neurotransmisores de la serotonina , catecolamina e histamina.
TEMA:
Porfirinas. Biosíntesis del grupo hem. Bioquímica de los neurotransmisores. Biosíntesis de la serotonina, catecolaminas e histamina.
Introducción:
En este trabajo de investigación ………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
Objetivo general:
Determinar la biosíntesis de los neurotransmisores de la serotonina, catecolamina e histamina.
Objetivo específico:
Conocer las enfermedades metabólicas en porfirinas relacionadas a la biosíntesis del hem.
Indicar la biosíntesis de serotonina, catecolamina e histamina.
Marco Teórico:
Las porfirinas constituyen un grupo de enfermedades metabólicas relacionadas con la biosíntesis del hem, con rasgos clínicos característicos, asociados a patrones específicos de sobreproducción de precursores del hem. Las porfirinas, derivados tetrapirrólicos cíclicos, se encuentran en todas las células vivas, tanto animales como vegetales; no poseen actividad farmacodinámica, son enlazados por compuestos metílicos, adicionalmente las porfirinas naturales presentan sustituciones en los ocho átomos de hidrogeno de los anillos pirrolicos(1,2,3,4,5,6,7,y 8), por diversas cadenas laterales, existen moléculas biológicamente importantes que tiene porfirinas, hemoglobina, mioglobina, citocromos, clorofila. (6)
Se encuentran como sustancias intermedias en el ciclo metabólico del hem. El ácido succínico uniéndose a un aminoácido, la glicina, dará lugar mediante una serie de pasos intermedios al hem, que uniéndose a una proteína, la globina, dará lugar a la hemoglobina. La deficiencia enzimática parcial de algunas de los enzimas catalizadoras entre el primer paso y los siguientes en la síntesis del hem dará lugar a un acumulo de porfirinas o de sus precursores. (1)
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Rutas Biosínteticas: (3)
En levaduras y animales, la síntesis del hemo se distribuye entre la mitocondria y el citosol. El proceso comienza en la mitocondria debido a que uno de los precursores está presente sólo en este organelo. En células vegetales la biosíntesis del grupo hemo se realiza dentro del cloroplasto, mientras que en bacterias ocurre en el citosol.
El primer paso de la vía es la síntesis de ä-aminolevulinato (ä- ALA), para lo cual se han encontrado dos diferentes rutas.
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VIA C4
Esta vía se encuentra en levaduras, células de mamíferos y algunas proteobacterias como Rhodobacter, Rhizobium y Rickettsia. En esta vía, ä-ALA se sintetiza por la condensación de succinil-CoA y glicina en una reacción catalizada por la ALA sintetasa (ALA-S), la cual requiere piridoxal 5'-fosfato como cofactor esencial. La reacción ocurre en dos pasos: la condensación de los sustratos para formar el complejo intermediario enzima-á-aminoâ cetoadipato y su descarboxilación para formar ä-ALA. La forma activa de la enzima es un homodímero. En esta ruta, la ALA-S es una de las enzimas que se ha caracterizado más ampliamente. [pic 4]
VIA C5
El ä-ALA también puede sintetizarse a partir del esqueleto C5 del glutamato. Esto sucede en cloroplastos de plantas y algas verdes, además de arqueas, cianobacterias y en algunas eubacterias como E. coli y Bacillus subtilis. Esta ruta se inicia con el glutamil-tRNA, el cual se reduce a glutamato-1-semialdehído por la glutamil-tRNA reductasa. [pic 5]
Biosintesis de Porfirinas:
El succinil-coa que proviene del ácido cítrico en las mitocondrias y la glicina. el fosfato de piridoxal activa la glicina. El producto de la reacción de entre succinil-coa y la glicina es el ácido alfa- amino-beta-cetoadipico, que al ser rápidamente decarboxilado se convierte en la delta aminolevulinico. Este paso es catalizado por la enzima ala sintetaza. Esta es la enzima que controla la velocidad en la biosíntesis de porfirinas en el hígado.
La síntesis de ala tiene lugar en las mitocondrias en el citosol de moléculas de ala, son condensadas por medio de la enzima ala deshidratasa para formar dos moléculas de agua y una de porfobilinogeno.
La formación de unatetrapirrol se presenta por condensación de 4 moléculas de pbg las cuales se unen cabeza cola para formar un tetrapirrol lineal, hidroximetilbilano.
La reacción es catalizada por la uroporfirinogeno I sintetasa conocida también como prgdesamiknasa.
El hidroximetilbilano adquiere estructura cíclica de manera espontánea para formar uroporfirinogeno I o se convierte en uroporfirinogeno II por acción combinada de la uroporfirinogeno I sintasa y la uroporfirinogeno III cosintasa.
El paso final en la síntesis del hem comprende la incorporación de hierro ferroso a la protoporfirina mediante una reacción catalizada por la hem sintasa o ferroquelasa. (7)[pic 6]
Grupo Hemo:
El grupo hemo está compuesto por un átomo de hierro y un anillo orgánico heterocíclico de gran tamaño denominado porfirina, es decir un tetrapirrol cíclico en el que los 4 anillos de pirrol están unidos por enlaces metileno (=CH-) y en el centro de este anillo se encuentra el átomo de hierro. Aunque presenta cargas negativas que le confieren un extremo polar, el grupo hemo tiene propiedades apolares y es por tanto insoluble en agua por lo que se sitúa en una cavidad hidrofóbica dentro de las proteínas. (2)
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