Función biológica

1.- Función biológica:

Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. Mientras que en los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.

2.- organismo que la contiene:

La mayoría de las personas conocemos el colágeno por las cremas y tratamientos de belleza, pero tal vez no somos conscientes de que el colágeno es la proteína más abundante de nuestro cuerpo y la que aporta estructura y elasticidad a sus tejidos. Así, el colágeno es el componente básico de los huesos, cartílagos (incluidos los que protegen las articulaciones), discos intervertebrales, ligamentos, tendones de las membranas que envuelven y protegen las fibras musculares, así como los músculos. También de la piel, cuero cabelludo, encías, dentina, paredes de los vasos sanguíneos, de la córnea ocular y del tejido conectivo que protege nuestros órganos vitales.

Con el paso de los años, el colágeno se degrada y aparecen el dolor articular, la pérdida de densidad ósea y las arrugas de la piel. Después, surgen las enfermedades reumáticas relacionadas: la artrosis y la osteoporosis.

El colágeno es una proteína de origen exclusivamente animal, que podemos obtener comiendo carne y elaborados cárnicos, especialmente aquellos que presentan un mayor contenido en tendones y ligamentos, comúnmente llamados nervios.

También puede obtenerse del pescado, aunque su contenido se concentra en la piel y en las espinas. Las gelatinas que se utilizan en la elaboración de flanes y postres, los caldos de carne o pescado, así como algunos platos de la comida tradicional a base de cartílagos, constituyen también un importante aporte de colágeno.

3.- Peso molecular:

4.- Numero de aminoácidos:

Estas cadenas son muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, fundamentales en la formación de la hélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, (dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno.) La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).

5.- Estructura tridimensional (conformación)

El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con α hélice), es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos aa por vuelta. En cuanto a la estructura terciaria, tres cadenas α superenrolladas forman una triple hélice dextrógira. El triple hélice se mantiene unido por medio de puentes de hidrógeno.

Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice, con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.

6.- Numero y subunidades que lo conforman

Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.

7.- Investigaciones actuales

La investigación del 1064 nm Q-Switched Nd: YAG láser en la expresión de colágeno en un modelo animal.

Os X, L Wang, Y Dang, B Liu, Zhao D.

fuente

Facultad de Ciencias de la Vida, East China Normal University, Shanghai, China.

abstracto

Resumen Fundamento y objetivo: El objetivo de este estudio fue evaluar los cambios en la expresión de colágeno y su posible mecanismo molecular en la piel de rata inducido por 1064 nm Q-switched Nd: YAG láser tratamientos. Métodos: la piel dorsal de ratas Sprague-Dawley (SD) macho se irradió con el láser de 1064 nm a fluencias de 0, 0,6, 1,5, y 2,5 J / cm (2), respectivamente. A continuación, el análisis bioquímico se utilizó para cuantificar el contenido de hidroxiprolina en la piel. Las expresiones de ARNm de procolágeno, metaloproteinasas de la matriz (MMP), y los inhibidores tisulares

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