Las enzimas

Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos, es decir,

incrementan la velocidad de una reacción bioquímica. No se consumen durante la misma y,

en general, presentan un alto grado de especificidad: cada enzima cataliza un único tipo de

reacción química, o en el caso de ciertas enzimas, reacciones muy semejantes.

La mayoría de las reacciones en organismos vivos no ocurrirían a velocidad apreciable sin

catálisis. Las enzimas incrementan la velocidad de las reacciones bioquímicas entre 108 y

1020 veces, comparado con la velocidad a la que ocurriría la reacción espontáneamente.

En una reacción catalizada enzimáticamente, la enzima se combina temporalmente

con el reactivo o el sustrato (S), formando un complejo enzima-sustrato (E—S). Entonces,

a medida que la reacción avanza, el producto (P) se libera y la enzima (E) vuelve

a su estado original:

E + S  ES  E + P

La enzima es, generalmente, más

grande que el sustrato y la combinación

de la enzima y el sustrato depende, normalmente,

de fuerzas débiles, tales como

puentes de hidrógeno, fuerzas de van der

Waals e interacciones hidrófobicas para

unir la enzima con el sustrato. La pequeña

parte de la enzima a la que se une

el sustrato se conoce como el sitio activo

de la enzima.

En forma general, cada molécula de

enzima es capaz de transformar, en cada segundo, de 100 a 1000 moléculas de sustrato en

producto. El número de estas moléculas transformadas en producto por molécula de enzima

en cada segundo, se conoce como número de recambio.

Algunas enzimas se asocian con estructuras de carácter no proteico, denominadas cofactores,

que son necesarias para su funcionamiento. Entre ellos encontramos iones metálicos

como el Zn2+ o el Fe2+, y también moléculas orgánicas que se denominan coenzimas.

En general, se han nombrado a las enzimas de manera empírica y poco sistemática, ya sea,

tomando como base el sustrato sobre el que actúa y colocando la terminación –asa (por ejemplo

proteasa, que es una enzima que hidroliza proteínas destruyendo en enlace peptídico entre dos

aminoácidos) o haciendo alusión a la reacción química genérica que cataliza (reductasa, hidrolasa,

que aceleran reacciones de reducción química e hidrólisis, respectivamente).

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5. LAS ENZIMAS

Sustancia

A B

Producto AB

ENZIMA ENZIMA

5.1. Introducción

5.2. Nomenclatura

La forma en que se une la enzima con el sustrato

para catalizar las distintas reacciones ha

sido explicada por distintos modelos. Entre

ellos mencionaremos los dos siguientes:

La alta especificidad de las enzimas condujo a

Emil Fisher en 1894 a deducir que ambas moléculas

(enzima y sustrato) se complementan geométricamente,

y sus formas moleculares

encajan, exactamente, una con otra. Esto se conoce, comúnmente,

como el modelo de " llave-cerradura", en el que la

enzima es una especie de cerradura y el sustrato una llave que

encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin embargo, si

bien este modelo explica la especificidad de las enzimas (una

enzima para cada sustrato y para cada reacción en condiciones

definidas de temperatura, fuerza iónica y pH), falla al

explicar la estabilización del estado de transición (E-S) que

las enzimas logran.

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al

modelo de la llave-cerradura. Postula que las enzimas son estructuras

bastante flexibles y, entonces, el sitio activo puede

ser reformado por la interacción con el sustrato. Como resultado

de esto, la estructura proteica que compone el sitio

activo puede ser modificada en su estructura espacial,

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