Segundo parcial bioquimica

1. Son esenciales para todos los procesos biológicos.

Enzimas

1. Son proteínas a pesar de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalíticas.

Enzimas

1. Son características de las enzimas

• Eficientes como catalizadores
• Altamente específicos actúan a una temperatura de 37 y pH neutro
• Se pueden regular
• El 25 de los genes humanos codifican enzimas

1. ¿Como se constituye de forma sistémica el nombre de una enzima?

Nombre del sustrato ------ Nombre del cambio químico que realiza la enzima sobre el sustrato --- sufijo ASA.

1. ¿Qué enzima constituye a la clase 1?

Oxidoreductasa

1. Tipo de enzima que se utiliza para catalizar reacciones de oxido/reducción, transferencia de átomos de 0 y H.

Oxidoreductasa 

1. La Deshidrogenasa y la oxidasa son ejemplo de enzimas:

Oxidoreductasa

1. ¿Qué enzima constituye a la clase 2?

Tranferasas

1. Transfieren de un grupo funcional a partir de una sustancia a otra:

Tranferasas

1. La transaminasa y la kinasa son ejemplos de enzimas:

Tranferasas

1. ¿Qué enzima constituye a la clase 3?

Hidrolasas

1. Forman un producto a partir de un sustrato mediante hidrolisis:

Hidrolasas

1. La lipasa amilasa y peptidasa son ejemplos de enzimas:

Hidrolasas

1. ¿Qué enzima constituye a la clase 4?

Liasas

1. Adiciona o rotura no hidrolítica de grupos de sustrato, pueden romperse enlaces de C-C C-N C-O C-S:

Liasa

1. La descarboxilasa es un ejemplo de enzimas:

Liasa

1. ¿Qué enzima constituye a la clase 5?

Isomerasas

1. Dan cambios intramoleculares, isomerización dentro de una molécula

Isomerasas

1. Las isomerasas y la mutasa son ejemplos de enzimas.

Isomerasas

1. ¿Qué enzima constituye a la clase 6?

Ligasas

1. Unen dos moléculas por síntesis de nuevos enlaces con la ruptura de ATP.

Ligasas

1. La sintetasa es ejemplo de enzimas:

Ligasas

1. Como está representado el código numérico de las enzimas.

Ec.x.y.z.w

1. Comisión de enzimas se representa por:

Ec

1. Denota la clase a la cual pertenece la enzima, indica el cambio químico global que realiza la enzima sobre el sustrato.

X

1. Denota la subclase a la cual pertenece la enzima, indica un cambio mas especifico en la transformación sobre el sustrato.

Y

1. Denota la subsubclase a la cual pertenece la enzima, e indica mayor especificidad de los cambios químicos señalados por Y por ejemplo detalles sobre cuales átomos actúa.

Z

1. Indicación precisa de las sustancias sobre las cuales actúa la enzima y normalmente indica el orden de el que cada enzima se agrega a la lista.

W

1. Es el conjunto de apoenzima y coenzima o cofactor.

Holoenzima

1. Sirve de soporte a la coenzima y esta exclusivamente formado por secuencias de aminoácidos, y determina la especificidad de la reacción enzimática.

Apoenzima

1. Cuales son las 4 clasificaciones de las apoenzimas según la función que desempeñan.

No esenciales, estructurales, de unión o fijación y catalíticas

1.  Construido por un ion coenzima o metal fuerte unido por enlace covalente a la proteína de la enzima.

Grupo prostético

1. Son iones inorgánicos de Fe Mg o Zn.

Cofactor

1. No son componentes obligados de todas las reacciones

Cofactor

1. Facilitan las uniones enzima- sutrato o estabilizan la estructura 3D de la enzima.

Cofactor

1. Complejo orgánico o molécula metal orgánica.

Coenzima

1. Es el responsable del tipo de reacción enzimática que realiza la enzima.

Coenzima

1. Muchas son vitaminas, lo cual so se sintetizan en el organismo por lo cual se deben de consumir por la dieta como provitaminas.

Coenzimas

1. Determina la especificidad enzimática.

Sitio activo

1. Sustancia que mediante una reacción catalizada por la enzima se transforma en otro producto.

Sustrato

1. Zona de la enzima responsable de la especificidad y la acción catalizadora de la proteína.

Sitio activo

1. Se debe a que las enzimas solo aceptan un tipo de moléculas que catalizan discerniendo entre moléculas isomericas.

Especificidad      

1. Las enzimas so selectivas hacia la identidad de los grupos químicos situados en los sustratos.

Especificidad geométrica.

1. En este modelo el centro activo adopta la conformación idónea en presencia del sustrato.

Ajuste inducido

1. Sitios químicos capaces de unirse al sustrato.

Sitios de unión al sustrato

1. Lugar de unión a moléculas pequeñas, cuyo efecto es un cambio en el sitio activo o en el sitio de unión a sustrato, que modula la actividad enzimática.

Sitio alostérico

1. Momento fugaz molecular en el que los eventos como la ruptura y formación de enlace, y el desarrollo de carga han llegado al punto exacto donde la descomposición de cualquiera de los productos o sustratos tiene la misma probabilidad.

Estado de transición

1. Es la diferencia de los niveles de la energía basal y la correspondiente al estado de transición.

Energía de activación

1. ¿Como se puede aumentar la velocidad de reacción?

Elevando la temperatura

1. Mejoran la velocidad de reacción mediante la reducción de la energía de activación.

Los catalizadores

1. A cuanto aumentan la velocidad las enzimas.

10 a la 20 veces

1. Es la energía derivada de las interacciones enzima sustrato.

Energía de unión  

1. Es una fuerza importante de energía libre utilizado por las enzimas para producir la energía de activación de las reacciones.

Energía de unión.  <0 P. espontaneo, >0 P. No espontaneo

1.  Estudia las velocidades de reacción catalizadas por las enzimas.

Cinética enzimática

1. Es la velocidad a la que se forma el producto o la velocidad a la que desaparece el sustrato.

Velocidad de catálisis

1. Velocidad de reacción donde la velocidad depende solo de la concentración de sustrato.

Reacción de primer orden  

1. Velocidad de reacción donde depende de la concentración de 2 compuestos diferentes.

Reacción de segundo orden

1. La velocidad de formación de producto es independiente de la concentración de sustrato.

Reacción de orden 0

1. Este estudio nos proporciona información sobre, los mecanismos de reacción catalítico, la especificidad, la afinidad y ayuda a comprender las fuerzas que regulan las vías metabólicas.

Cinética enzimática

1. Uno de los modelos mas utilizados en la investigación de la velocidad enzimática.

Michaelis-Menten

1. ¿Cuál es la ecuación de Michaelis-Menten?[pic 1]

                                 [pic 2]

[pic 3]

1. La velocidad de formacion de ES, es igual a la velocidad de degradación durante la mayor parte de la reacción.

Estado estacionario

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