Tipos De Proteinas

Tipos de proteínas

1)-Proteínas simples: son aquellas que al ser hidrolizadas producen solo aminoácidos.

-Albúminas y globulinas: son aquellas que son solubles en soluciones salinas diluidas o agua.

-Glutelinas y Prolaninas: Se encuentran principalmente en los cereales y el trigo fundamentalmente son solubles en ácidos y álcalis

-Albuminoides: Este tipo de proteínas son fibrosas y no son solubles en agua. Estas proteínas son las que incluyen la queratina de los cabellos, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.

-Proteínas conjugadas: Las proteínas conjugadas son aquellas que poseen partes no proteicas. Un ejemplo de ellas son las nucleoproteinas

. -Proteínas derivadas: Este tipo de proteínas son las que se originan como producto de la hidrólisis.

Aquellas que a través de la hidrólisis se fragmentan en aminoácidos y los tipos de hidrólisis que intervienen:

-Hidrólisis ácida: son aquellas que se basan en la ebullición prolongada de la proteína en una solución de tipo ácido.

-Hidrólisis básica: En este tipo de hidrólisis se respeta los aminoácidos que se destruyen de la hidrólisis ácida

. -Hidrólisis enzimática: en ellas las encimas que se utilizan son del tipo proteolíticas.

2) Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química:

Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

3)Según su composición:

-Simples = sólo contienen aminoácidos

-Conjugadas: la parte proteínica contiene un grupo no-proteico llamado grupo prostético. La parte proteica se denomina apoproteína. La apoproteína y el grupo prostético constituyen la holoproteína.

B- Según su solubilidad:

-Globulares: solubles en agua; en forma globular. Se pliegan en medio acuoso proyectando los residuos no-polares (Grupo I) hacia el interior (centro hidrofóbico) y los residuos polares hacia afuera (superficie hidrofílica; grupos II, III, IV) para que interactúen con el agua. Así hay máxima atracción hidrofílica y mínima repulsión hidrofóbica, lo que confiere una mayor estabilidad por ser un plegamiento termodinamicamente favorable.

-Fibrosas = insolubles en agua; tienen forma de varilla en espiral. Siguen otro tipo de plegamiento, mayormente en medios no-polares como, por ejemplo, las membranas celulares.

Proteínas de una sola cadena polipéptida se denominan monoméricas; con dos o más cadenas polipéptidas, oligoméricas. Cada polipéptido es una subunidad. La subunidades pueden ser idénticas o distintas.

Un dominio es una región de secuencia común. Puede haber varios dominios en una proteína. Cada dominio contiene de 50 a 400 residuos de aminoácidos y cada uno actúa de forma independiente ya sea para llevar a cabo una función estructural o una función biológica.

Estructura Nativa - estructura tridimensional natural de una

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