Hemoglobina Informe De Laboratorio

Determinación de la concentración de hemoglobina en sangre

Presentación del problema

¿Es importante conocer la concentración de hemoglobina en la sangre?

El marco teórico

Hemoglobina

La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.

Estructura

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:

• Unión del succinil-CoA al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.

• Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.

• La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez está protegido por un residuo de valina

Grupo hemo

El grupo hemo es un grupo prostético que forma parte de diversas proteínas, entre las que destaca la hemoglobina, presente en los eritrocitos de la sangre, donde su función principal es la de almacenar y transportar oxígeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dióxido de carbono desde los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los grupos hemo son los responsables del color rojo de la sangre.

Estructura química

El grupo hemo contiene hierro y un anillo de porfirina; el que corresponde a un tetrapirrol cíclico, este macrociclo está compuesto por 4 anillos de pirrol unidos por enlaces meteno o metileno (=CH-), en el centro de este anillo se encuentra el átomo de hierro. El grupo hemo es liberado en la lisis eritrocitaria, obteniendose de esta forma bilirrubina no conjugada o indirecta.

Hierro

Es un mineral necesario para el transporte del oxígeno mediante la Hemoglobina esta asume un papel vital en el crecimiento y en la supervivencia de las funciones dentro del cuerpo humano y es necesario no sólo para lograr una adecuada oxigenación tisular sino también para el metabolismo de la mayor parte de las células.

El hierro presente en los distintos compartimientos corporales se puede agrupar en dos categorías: hierro que interviene en formacion hemínica y no hemínica en funciones enzimaticas o metabólicas, e hierro asociado a transporte y reservar.

a) El hierro hemínico o hierro hemo se trata de un hierro que participa en la estructura del grupo HEMO o hierro unido a porfirina y, por tanto, se encuentra formando parte de la hemoglobina, mioglobina y diversas enzimas, como citocromos, etc. Es debido a su presencia en estos componentes, por lo que sólo se encuentra en alimentos de origen animal, constituyendo el 40% del hierro total.

La Hemoglobina contiene más del 65% del hierro corporal, y se halla constituida por cuatro cadenas de globina, cada una de las cuales se halla asociada a un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La mioglobina de las fibras musculares sólo contiene un grupo hemo similares al de la hemoglobina. Las enzimas como los citocromos a,b y catalasa y peroxidasa, son hemoproteínas que contienen de uno a varios átomos de hierro.

b) El hierro no hemo aparece en un grupo importante de enzimas relacionadas con el metabolismo oxidativo. Entre estos compuestos encontramos metaloflavo proteínas, acotinasa, enzimas del ciclo de los ácidos tricarboxílicos, fosfoenolpiruvato carboxikinasa (vía gluconeogénica) y ribonucleótido reductasa (enzima requerida para la síntesis del DNA).

La forma no hemo (forma férrica) se encuentra en alimentos de origen animal (junto al hierro hemo) en una proporción del 60% del total, y en los de origen vegetal en donde es la única forma existente.

Tipos de hemoglobina

Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.

Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.

Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.

También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Éstas sólo están presentes en el embrión.

Síntesis de la hemoglobina

La síntesis de hemoglobina se da en una compleja serie de pasos, la parte hemo se sintetiza en la mitocondria y en el citosol de los glóbulos rojos inmaduros, mientras que la parte globina por los ribosomas en el citosol

La producción de hemoglobina continúa en la célula a través de su desarrollo temprano de eritroblasto a reticulocitos en la medula ósea. En ese punto, el núcleo se ha perdido.

Degradación de la hemoglobina

Esta ocurre cuando el eritrocito probablemente ya haya alcanzado su tiempo límite de vida el cual corresponde de (100 a 120) días, la membrana celular ya débil se rompe por lo cual toda la hemoglobina que es liberada es fagocitada por algunos de los macrófagos tisulares, como el de la medula ósea, el bazo y el hígado

Luego lo que ocurre es que la hemoglobina en su proceso de degradación se separa la molécula globina y la molécula hemo, la molécula globina se transforma en amino ácidos que posterior mente será utilizado para la producción de proteínas y la hemo- oxigenasa la cual es degradada del grupo hemo en los macrófagos, abriéndose el anillo tetra pirrolico esta da nacimiento a una molécula lineal con cuatro anillos pirrolicos denominado biliverdina y por esta reacción queda libre el hierro

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