Enzimologia

“Enzimología”

Muchos de los procesos químicos que ocurren en una célula son favorables desde un punto de vista termodinámico, pero inviables desde un punto de vista cinético. Entonces, se hace necesaria la presencia de un agente que acelere las reacciones. Este agente corresponde, desde luego a las enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos fundamentales para la vida que poseen las siguientes características:

 En su mayoría son proteínas (aunque existen moléculas de RNA con capacidad catalítica, las ribozimas)

 Poseen una elevada capacidad catalítica, mucho mayor a los catalizadores inorgánicos.

 Tienen, en general, gran especificidad con el sustrato.

 Funcionan en condiciones moderadas de temperatura y pH, y sólo bajo ciertos rangos de estos parámetros físico-químicos.

 Alteran sólo la velocidad de reacción y NO poseen efectos termodinámicos (por ejemplo Keq y se mantienen constantes con y sin la actividad enzimática).

Las enzimas son la base del metabolismo: se sitúan en cadenas larguísimas de reacciones de descomposición y síntesis, cumpliendo variadas funciones. De acuerdo a ellas, existe una clasificación según tipo/función enzimática.

Muchas enzimas requieren para su correcto funcionamiento, además del sustrato, de una segunda molécula, la que puede ser un ion metálico o elemento inorgánico, o bien una molécula orgánica derivada posiblemente de vitaminas. (principalmente del complejo B). En el primer caso se habla de cofactores, y en el segundo de coenzimas. Conviene aquí definir tres conceptos fundamentales:

- Grupo prostético: Corresponde a la coenzima o cofactor que se une covalentemente a la enzima.

- Apoenzima: Dice relación con la parte proteica de la enzima (no activa independientemente).

- Holoenzima: Se refiere a la enzima catalíticamente activa junto con su coenzima o cofactor.

En resumen: GRUPO PROSTÉTICO + APOENZIMA = HOLOENZIMA

La particularidad de la catálisis enzimática es que la reacción ocurre en un ambiente propicio, determinado estructuralmente en un sitio determinado de la enzima, conocido como sitio activo. La molécula del reaccionante, conocida como sustrato, se fija al sitio activo y se inicia su propia reacción. Las enzimas poseen la capacidad de llevar la reacción original por un “camino” distinto, cambiando el mecanismo de reacción hacia uno que posea una energía libre (G) menor asociada al proceso. La energía asociada al proceso de interacción enzima-sustrato se denomina energía de fijación, y es esta energía la que permite, por consecuencia, disminuir la energía de activación con respecto a la reacción original. En concreto, es la disminución de la energía de activación lo que permite la aceleración de la velocidad de reacción.

Se puede ilustrar la situación anterior mediante un gráfico de energía libre G (en el eje vertical) versus coordenada de reacción (en el eje horizontal). Dicho gráfico se presenta a continuación; se han enumerado las diferentes etapas de la reacción para ser explicadas en el cuadro de la derecha.

La catálisis ocurre a través de un par de procesos fundamentales: la formación del complejo enzima-sustrato y la formación del complejo enzima producto. El transcurso de una catálisis puede resumirse en la siguiente secuencia: inicio de la catálisis  unión del sustrato al sitio activo  formación del complejo enzima-sustrato  formación del intermediario de la reacción catalizada  formación del complejo enzima-producto  liberación del producto y recuperación de la enzima.

En ocasiones, de hecho, se expresa el gráfico de energía libre versus coordenada de reacción señalando en la reacción catalizada dos curvas o cerros, en los que los complejos enzima-sustrato y enzima producto se encuentran en los valles y el complejo intermediario se encuentra en la cima del cerro central.

Para que una reacción química ocurra, deben darse ciertas condiciones. De acuerdo a la teoría de colisiones, por una parte, las moléculas reaccionantes deben “chocar” con una cierta orientación y, además, la formación de enlaces sólo se produce si los reaccionantes se encuentran a una cierta distancia, de lo contrario, la repulsión o la atracción no permiten estabilizar el sistema. Pues bien, las enzimas, a través de su sitio activo, reciben a la(s) molécula(s) de sustrato. Aquí, ciertos sectores del sitio activo participarán en la unión del sustrato, mientras que otros realizarán la catálisis propiamente tal. De esta forma, se genera el ambiente propicio para que ocurra la reacción, a través de la modificación de los factores mencionados, esto es, la orientación propicia para un choque efectivo y la proximidad idónea para la ruptura/formación de enlaces.

Teorías sobre la acción enzimática:

A lo largo de la historia las enzimas han sido un objeto

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