Actividad Enzimatica

FUNDAMENTO:

Las enzimas son proteínas globulares que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.

La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

la catalasa es una enzima que descompone el peroxido de Hidrogeno (H2O2) en agua y oxígeno. El peroxido de Hidrogeno se forma como uno de los productos finales del metabolismo aerobio de los hidratos de carbono.

la catalasa hace esta reacción con dos moléculas de H2O2 dando como resultado dos moléculas de agua y una de oxigeno molecular.

Si a un sistema enzimático se le añade una sustancia que impiden la realización de la actividad propia de la enzima se le dice que el sistema sido inhibido y la sustancia que se usa con estos fines se llama INHIBIDOR.

CONCEPTOS:

Que es una enzima?

Son biomoleculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un solo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

Clasificación de las enzimas según su actividad

Tipo de enzimas Actividad

Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

Ligasas Catalizan la unión de moléculas.

Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

Un catalizador: es una sustancia que se combina de un modo transitorio con los reaccionantes de manera que estos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación, cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre.

Es importante resaltar el hecho de que los catalizadores no alteran los equilibrios de la reacción química, solo consiguen que dichos equilibrios se alcancen más rápidamente de lo que lo harían en la ausencia del catalizador.

Se ha podido comprobar que las enzimas pierden su actividad catalítica cuando sufren desnaturalización por efecto de los mismos agentes que afectan a las demás proteínas. Estas presentan un sitio activo a través del cual interactúan con el sustrato mediante acoplamiento espacial y químico (interacciones débiles).

El sitio activo:

Está formado por una serie de restos aminoacidicos. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesario a veces en el proceso de catálisis, o de unir moléculas pequeñas como los sustratos.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, el pH o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria ya sea de forma reversible o irreversible.

Las enzimas cuentan con un alto grado de especificidad ya sea para la reacción y para el sustrato involucardo, esto tiene como fin reducir al menor numero posible de error.

Existen diferentes modelos para explicar la unión de la enzima-sustrato, como lo es con el de llave-cerradura la cual consiste en la forma del sitio activo sea igual a la del sustrato a emplear, siendo el sitio activo de la enzima la cerradura, y el sustrato la llave que encaja perfectamente en él.

También existe el modelo del encaje inducido, el cual consiste en que el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción del sustrato.

La enzima también puede verse afectada por ciertos inhibidores los cuales alteraran su actividad catalítica, ya sea inactivándola o modificando su función.

Existen inhibidores reversibles e irreversibles, los cuales consisten en uniones reversibles a las enzimas, y en uniones covalentes a las enzimas sin posibilidad de revertir la modificación respectivamente.

Los inhibidores reversibles se clasifican en competitivas, no competitivas y mixtas. La inhibición competitiva esta relacionada con la afinidad que tiene el inhibidor por el sitio activo, y este se puede unir y modificando la función y producto original, o bien quitándole la actividad catalítica.

En la inhibición no competitiva, el inhibidor no competirá por el sitio activo de la enzima, en decir, la enzima se podrá unir a el sustrato original, el inhibidor se unirá a cualquier otra parte de la enzima lo que modificara su actividad.

Factores que afectan la actividad enzimática

Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.

Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.

Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.

pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.

Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una

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