Aminoacidos

Aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que se caracterizan por tener un grupo amino (ðNH2) y un grupo carboxilo (ðCOOH) unidos al mismo carbono que recibe el nombre de carbono asimétrico.

En la naturaleza existen 20 aminoácidos diferentes y son los que constituyen el esqueleto de las proteínas formando secuencias características. Se los conoce como alfa-aminoácidos (a-aminoácidos) y son los siguientes: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptófano, tirosina y valina. Todos ellos responden a la siguiente fórmula general:

Los 20 aminoácidos poseen un grupo carboxilo y un grupo amino unido al mismo átomo de carbono. Se diferencian unos de otros por sus cadenas laterales, o grupos R, que varían de estructura, tamaño, carga eléctrica, y solubilidad en agua. En la glicina, el más simple de los ácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno, así como oxígeno, nitrógeno y azufre.

Casi todos los compuestos que aparecen biológicamente y que poseen un centro quiral (centro asimétrico), se encuentran en la naturaleza en una forma estereoisomera, ya sea D o L. Excepto la glicina que no posee átomo de carbono asimétrico, los aminoácidos presentes en las proteínas son estereoisomeros L.

Los aminoácidos pueden agruparse en familias basadas en las propiedades de los grupos R en particular de su polaridad es decir su tendencia a interactuar con el agua al pH. Los grupos R de los aminoácidos varían mucho en polaridad, desde los grupos R totalmente no polares o hidrófobos (repelentes del agua) hasta los grupos R muy polares o hidrofílicos ( que atraen el agua).

Los aminoácidos se agrupan en cuatro familias principales, según posean:

Grupos R no polares o hidrofóbicos: Ocho aminoácidos de esta clase, poseen grupos de naturaleza hidrocarbonatada lo que los hace hidrofóbicos. Este grupo comprende cinco aminoácidos con grupos alifáticos (alanina, valina, leucina, isoleucina y prolina), dos con anillos aromáticos ( fenilalanina y triptofano) y uno que contiene azufre ( metionina).

Grupos R polares pero sin carga: Son 7 aminoácidos de esta clase; son más solubles en agua ya que contienen grupos funcionales que forman enlaces de hidrógeno con el agua. Esta clase de aminoácidos comprende glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina, asparagina y glutamina. La polaridad de serina treonina y tirosina se debe a sus grupos hidroxilo; la asparagina y la glutamina a sus grupos amino y la de la cisteína a su grupo sulfhidrilo o tiol.

Grupos R con carga negativa: Son dos aminoácidos; poseen carga negativa a pH 7 son el ácido aspartico y el ácido glutámico. Cada uno de ellos con un segundo grupo carboxilo.

Grupos R con carga positiva: Tres aminoácidos; poseen cadena positica neta a pH 7 son: Kisina, que posee un segundo grupo amino en la cadena alifática, arginina que posee un grupo guanidino con carga positiva y la histidina que contiene el grupo imidazol débilmente ionizado.

Características físicas y químicas de los aminoácidos:

Los aminoácidos son sólidos cristalinos no volátiles que se funden con descomposición a temperaturas relativamente elevadas.

Son insolubles en disolventes no polares, como éter de petróleo, benceno o éter, son apreciablemente solubles en agua.

Sus disoluciones acuosas se comportan como soluciones de sustancias de elevado momento dipolar.

Péptidos. Geometría de la unión peptidica

Los péptidos son amidas formadas por interacción entre grupos amino y carboxilo de aminoácidos. En estos compuestos se acostumbra a describir al grupo amidas, -NHCO-, como la unión peptídica. Según el número de unidades de aminoácidos por molécula, se les conoce como dipéptidos, tripéptidos, etc; hasta llegar a polipéptidos.

En las proteínas, el grupo alfa carboxílico de un aminoácido se une al grupo alfa amínico de otro aminoácido por medio de un enlace peptídico. La formación de un dipéptido a partir de dos aminoácidos por perdida de una molécula de agua se muestra en la figura.

El equilibrio de esta reacción queda desplazado hacia la hidrólisis en vez de hacia la síntesis.

Muchos aminoácidos viven unidos por enlaces peptídicos para formar una cadena polipeptídica, que es una estructura no ramificada. Una unidad de aminoácidos en una cadena polipeptíca se llama residuo.

Una cadena polipeptídica consiste en una parte regularmente repetida llamada “la cadena principal” y una parte variable, “las cadenas laterales”.

Los peptídos se han tratado principalmente como un paso hacia el conocimiento de las sustancias mucho más complejas que son las proteínas. Sin embargo, por derecho propio los péptidos son sustancias sumamente importantes: La glutationa, por ejemplo, es un tripéptido que se encuentra en la mayoría de las células; el nonapéptido oxitocina es una hormona de la glándula pituitaria posterior que tiene que ver con la contracción del útero; x-corticotropina, formada por 39 residuos de aminoácidos, es una componente de la hormona adrenocorticotropica ACTH.

Para asignar una estructura a un péptido en particular, hay que saber cuántos residuos de aminoácidos constituyen la molécula, y cuántos hay de cada uno de ellos. Y su secuencia a lo largo de la cadena.

Las proteínas constan de una o más cadenas peptídicas. Muchas proteínas como la mioglobina, están constituidas por una sola cadena polipeptídica. Otras contienen dos o más cadenas que son idénticas o diferentes. Por ejemplo la hemoglobina esta hecha de dos cadenas de un tipo y otras dos de otro tipo. Estas cuatro cadenas se mantienen juntas por medio de fuerzas no covalentes.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura primaria de las proteínas deriva de la unión de los L-alfa aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El plegado de las cadenas polipeptídicas en una estructura enrollada específica, mantenidas juntas por en enlaces disulfuro de hidrógeno, referida como la estructura secundaria de la proteína y la disposición y relaciones recíprocas de las cadenas dobladas de la proteína en capas especificas o fibras se llama la estructura terciaria de las proteínas. Esta estructura terciaria es mantenida por débiles fuerzas interatómicas como los enlaces de hidrógeno o por las fuerzas de Van der Waals.

Además de las estructuras primarias, secundaria y terciaria, algunas proteínas pueden presentar un cierto nivel de organización de unidades monometas puede ser esencial para la actividad

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