Anticuerpos
Enviado por vanessasalcedo • 23 de Abril de 2013 • 794 Palabras (4 Páginas) • 504 Visitas
LAS INMUNOGLOBULINAS
1. Que son químicamente los anticuerpos. describa su estructura y la función de las estructuras de un anticuerpo.
2. Que células producen los anticuerpos.
3. Describa la estructura y función de cada una de las clases de anticuerpos.
4. Diferencias entre inmunidad innata, respuesta inmune primaria y respuesta inmune secundaria.
5. Que es el interferón, clases de interferón y usos del interferón.
RESPUESTAS
1. Las funciones efectoras y las propiedades fisioquimicas comunes de los anticuerpos se relacionan con las porciones que no se unen a los antígenos, que muestran relativamente pocas variaciones entre los diferentes anticuerpos. Una molécula de anticuerpos tiene una estructura básica simétrica compuesta con por dos cadenas ligeras idénticas y dos cadenas pesadas idénticas. Tanto las cadenas ligeras como las pesadas contienen unas series de uniones homologas que se repiten, cada una de unos 110 aminoácidos de longitud, y que se repliegan de forma independiente en una estructura globular denominada un dominio Ig. Un dominio Ig contiene dos capas de laminas con plegamiento β, compuestas cada una de ellas por tres a 5 hebras de cadenas polipeptídicas antiparalelas. Las dos capas se mantienen unidas por un puente disulfuro y las hebras adyacentes de cada lamina β están conectadas por bucles cortos. Los aminoácidos de algunos de estos bucles son críticos para el reconocimiento del antígeno.
Tanto las cadenas pesadas como las ligeras constan de regiones variables amino terminales (V) que participan en el reconocimiento del antígeno y regiones constantes carboxi terminales (C); las regiones C de las cadenas pesadas son las que median las funciones efectoras. En las cadenas pesadas, la región V se compone de un dominio Ig y la región c de tres o cuatro dominios Ig. Cada cadena ligera esta compuesta por un dominio Ig en la región V y un dominio Ig en la región C. las regiones variables se denominan así porque contienen zonas de variabilidad en las secuencias de aminoácidos que distinguen a los anticuerpos elaborados por un clon de linfocitos B de los fabricados por otros clones. La región V de una cadena pesada (VH) se encuentran yuxtapuesta con la región V de una cadena ligera (VL) para formar un punto de unión con el antígeno debido a que la unión básica de una molécula de anticuerpos contiene dos cadenas pesadas y dos ligeras, presenta dos puntos de unión al antígeno. Los dominios de la región C están separados del lugar de unión del antígeno y no participan en el reconocimiento del antígeno. Las regiones C de la cadena pesada interactúan con otras moléculas efectoras y células del sistema inmunitario y, por tanto, median la mayoría de las funciones biológicas de los anticuerpos además, los extremos carboxi terminales de las cadenas pesadas anclan a los anticuerpos
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