Bioquimica 1

BIOQUIMICA

TRABAJO COLABORATIVO

Presentado por:

Universidad Nacional Abierta y a Distancia UNAD

Cead Pitalito – Huila

2015

BIOQUIMICA

TRABAJO COLABORATIVO

Tutor:

ALBERTO GARCÍA JEREZ

Presentado por:

LEDY JOHANA MUÑOZ RUIZ

1.082.774.342

DUVER EIVAR RIVERA

1083878757

ANYI MILDRED BURGOS

GRUPO 12

Universidad Nacional Abierta y a Distancia UNAD

Cead Pitalito – Huila

2015

Objetivos:

• Realizar un trabajo colaborativo basados en el método de aprendizaje ABP

•Establecer los diferentes procedimientos moleculares que realiza un aminoácido en la formación de su estructura secundaria.

• Determinar la clasificación de las proteínas con algunas funciones biológicas complementando con su desnaturalización

• Determinar las consecuencias del plegamiento o no de un aminoácido

SOLUCIÓN AL PROBLEMA 1

Como se establecen la formación de la hoja-β: Dada la enorme complejidad de la estructura terciaria es posible solo después de establecer la estructura primaria y a su vez es un requisito para tratar de explicar la acción biológica de una proteína dada. Es importante resaltar la estrecha dependencia que existe entre la conservación de la estructura terciaria natural u original (conformación nativa) y la actividad de la proteína muy abundante en semillas en germinación, que ataca desde el extremo reductor de la cadena liberando unidades de maltosa.

Proteinas y pepticos en nutricion enteral. Recuperado de http://scielo.isciii.es/scielo.php?pid=S0212-16112006000500002&script=sci_arttext

La estabilidad de las hélices A depende de: los aminoácidos que la componen, de la posición que ocupan esos aminoácidos en la hélice, de las interacciones que se puedan establecer entre cadenas laterales dispuestas a i, i+3 o a i, i+4 que quedan una encima de la otra, y de las interacciones de empaquetamiento con el resto de la proteína, Salvo este último factor, que es más difícil de calcular, la energética de las hélices A se conoce razonablemente bien, de modo que se puede calcular si una secuencia de aminoácidos determinada formará por sí sola una hélice A al disolverla en agua.

Medeles,R. (2012). METABOLISMO ENERGETICO. LIPOFEED Limon, I. (2010). COMPOSICION QUIMICA DE LOS SERES VIVOS. CURSO DE

BIOQUIMICA BASICA. Grupos funcionales. Recuperado de: http://www.uv.mx/personal/ilimon/files/2010/11/CURSO-BQ.pdf pag 18

Porto. Alejandro. Curso de Biología, temas de biomoleculas. Recuperado de: http://www.bionova.org.es/biocast/tema08.htm

CUALES SON LA CONSECUENCIAS DEL NO PLEGAMIENTO

El mal plegamiento de las proteínas está asociado con enfermedades neurodegenerativas, devastadoras e irreversibles, tales como la enfermedad de Alzheimer, el mal de Parkinson, la enfermedad de Creutzfeldt-Jacob en humanos –comúnmente conocida como el mal de las vacas locas en los animales e incluso aún, el virus que causa el SIDA . Analizar las posibles causas que provocan alteraciones en el plegamiento de las proteínas es de suma importancia desde el punto de vista médico, social y familiar, ya que las enfermedades neurodegenerativas reducen la calidad y tiempo de vida de los pacientes.

A. Garcia. Conferencia , 19 de marzo , momento 3 bioquímica. http://datateca.unad.edu.co/contenidos/201103/BIOQUIMICA_201103-I_2015_/MOMENTO_3/TRABAJO_COLABORATIVO_1/movie.swf

COMO SE ESTABLECEN LA FORMACIÓN DE LA HOJA-Β

La hoja ß se da cuando el esqueleto de un polipéptido (de color verde en la figura siguiente) se estira al máximo de lo que permiten sus enlaces covalentes. La forma de representarse esquemáticamente es como una flecha, con la base de la flecha en el extremo N y la punta de la flecha en el extremo C. Todos los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. La distancia entre dos aminoácidos adyacentes es de h = 0.35 nm, en lugar de los 0,15 nm de la hélice α, por lo que la hoja ß presenta los residuos de los aminoácidos de forma alternante a derecha e izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las proteínas fibrosas tienen mayoritariamente este tipo de estructura. En el resto de las proteínas, la hoja ß se da en dominios de la misma, alternándose con el resto de las estructuras.

Las hojas ß de distintas cadenas polipeptídicas o bien las hojas ß de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas o láminas ß. Cuando las hojas ß tienen el mismo sentido, la lámina ß resultante se denomina paralela mientras que si las hojas ß tienen sentidos opuestos, la lámina resultante se denomina antiparalela. Cuando las hojas beta son antiparalelas los puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura son prácticamente perpendiculares a las cadenas polipeptídicas y los grupos carbonilo y amino de dos residuos forman puentes de hidrógeno entre sí. Esto no acurre en las hojas beta antiparalelas, dando los puentes de hidrógeno no son perpendiculares al esqueleto polipeptídico y los grupos carbonilo y amino de un residuo.

J. Sancho apítulo 2. LOS AMINOÁCIDOS, EL ENLACE PEPTÍDICO Y LA ESTRUCTURA SECUNDARIA Recuperado de: de http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/4peptidicoyES/Capitulo2.pdf

Estructura en triple Hélice:

Tendencia de repetición de 2.8 A, los puentes de hidrógeno se forman entre tres cadenas polipeptídicas que se enrollan entre si, de manera helicoidal

Ejemplo el colágeno

Estructura terciaria:

En estas proteínas por consecuencia de sus estructuras básicas (primarias y secundarias) realizan varias clases de interacciones que determinan su conformación.

Las tendencias son:

Puentes de hidrógeno intra o inter moleculares cuando se tienen más de una cadena polipeptídica que se forman entre cadenas laterales y átomos del enlace peptídico resultan de la interacción hidrostática entre grupos R con cargas opuestas

Uniones hidrofobicas proveniente de las interacciones entre cadenas laterales de AA no polares que tienden a asociarse entre sí incluyendo al agua.

Enlaces covalentes entre los grupos R de CySH, Lys y Glu o Asp

Estructura cuaternaria:

Ejemplo: La hemoglobina

Son proteínas con peso molecular alto superior

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