Las enzimas son proteínas catalizadoras que se encargan de aumentar la velocidad de una reacción química

UNIVERSIDAD AUTONOMA DE SINALOA[pic 1][pic 2]

FACULTAD DE MEDICINA

     Unidas de aprendizaje: Enzimas

                                Facilitador: Dra. Adriana López Castro

Tema: Enzimas

Integrantes:

EQUIPO #6

CABRERA OCHOA MARÍA LOURDES

CABRERA ZAZUETA CARLOS ANTONIO

CASTILLO GAMBINO GICELA ICHEL

LUNA QUINTERO GRECIA JANETH

NEVAREZ GAXIOLA MARÍA JOSÉ

OCHOA VERDUGO SERGIO RENÉ

RODRÍGUEZ LIZÁRRAGA JUAN DANIEL

SOTO ESPINOZA CLAUDIA BEATRIZ

                     Culiacán Sinaloa, 15 de abril del 2015

Introducción  

Las enzimas son proteínas catalizadoras que se encargan de aumentar la velocidad de una reacción química, y no son consumidas durante la reacción. Estas intervienen en reacciones que requieren energía para llevarse a cabo (endorgónicas), como en las que se produce energía (exorgónicas). Estas reacciones permiten que el organismo logre la “armonía”, donde a pesar de que estas causen alguna transformación o cambio, permiten la constancia del organismo (homeostasis).

Su composición de aminoácidos no es diferente al resto de proteínas. Sus dos aspectos más destacables son 1- al final de la reacción la enzima mantendrá su configuración inicial sin verse alterada y 2- la enzima no modifica la temperatura de la reacción, sino que permite que esta se lleve a cabo a una velocidad mayor, para que la reacción llegue a su equilibrio más rápidamente, es decir que lo único que afecta es la velocidad de reacción.

La velocidad de reacción es definida como la cantidad de material (sustrato), transformado o como la cantidad de compuesto final (producto), formado por unidad de tiempo.

El aumento de la velocidad ocurre al interactuar el sustrato con la enzima. El sustrato se una a la enzima de manera temporal en el sitio activo, el cual está constituido por algunos aminoácidos. Así se logra la aproximación o acercamiento que permite que los aminoácidos de la enzima involucrados en el proceso catalítico puedan interactuar con el sustrato en el lugar que va a ser transformado. La unión de la enzima con el sustrato puede causar un cambio en la configuración de la estructura de la enzima, pero al finalizar el proceso, cuando el producto se libera, la enzima recupera su forma original, pudiendo así actuar sobre una nueva molécula de sustrato.

Las partes de la enzima activa son la apoenzima, que es la parte proteica de la enzima que por sí sola carece de actividad catalítica, el cofactor, que puede ser una molécula orgánica o inorgánica de tamaño pequeño y grupo prostético que es un componente no proteico que puede ser de naturaleza orgánica que permite que la enzima sea activa, cuando el grupo prostético es de naturaleza organice recibe el nombre de coenzima y al asociarse con a la apoenzima da como resultado la holoenzima, que no es más que la enzima activa.  

Estos catalizadores de origen proteico contienen una bolsa o hendidura formado por el sitio catalítico y sitio de unión al sustrato que en conjunto son denominados sitio activo, con cadenas de aminoácidos que ayudan en la unión y reconocimiento  del sustrato, y en su transformación.

Hay un sitio a parte del sitio activo o del de unión del sustrato, cuyo nombre es sitio alostérico, el cual es capaz de aceptar moléculas interaccionantes que ejercen un efecto regulador sobre el sitio activo, al modificar las características esteroisoméricas de las proteínas y como consecuencia el sitio activo.

Las coenzimas son cofactores orgánicos con características no proteínicas que generalmente se sintetiza a partir de vitaminas, funciona como sustrato cuando se une  transitoriamente al sitio activo de la enzima. Para algunas de las reacciones, como la hidrólisis, son suficientes los grupos de residuos de la enzima para que la catálisis se realice. Pero para la mayoría de las reacciones, como, las de oxidoreducción, transaminación o carboxilización, la enzima necesita un cofactor (en ausencia del cofactor puede ser un ion metálico como Fe, Zn, Mo, o una molécula orgánica con características no proteicas. Cuando en cofactor de naturaleza orgánica se una se une de manera transitoria al sitio activo, lo que se libera al, medio durante el ciclo catalítico, se le llama coenzima.  

Las enzimas son muy específicas interaccionan con un sustrato o unos pocos sustratos, y catalizan un solo tipo de reacción química. El conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina que reacciones se producen en esa célula.

Según Emil Fischer (1894) consideró que el mecanismo de acción enzimática se trataba de una interacción similar a la de una llave con su cerradura, pero este modelo es descartado debido a que supondría la rigidez en el acoplamiento de la enzima con el sustrato, que no es compatible con la estructura flexible de la proteína, es decir que no ocurra ningún cambio conformacional en la enzima.

En 1963 Koshland propuso otro modelo modificando el modelo de Fischer, cuyo modelo fue denominado modelo de ajuste inducido, el cual es más aceptado por contar con apoyo experimental. Este modelo propone la flexibilidad del sitio catalítico, por lo cual el sustrato produce un cambio conformacional en la enzima. Las cadenas hidrofóbicas de aminoácidos del tipo de la fenilalanina y los grupos cargados de los aminoácidos ácidos (por ejemplo aspartato) participan en la unión del sustrato a la enzima, mientras que el grupo fosfórico de una fosfo-serina y el hidroxilo de una treonina participan en la acción catalítica. Cuando el sustrato se encuentra ausente, los radicales de unión del sustrato y del sitio catalítico se encuentran distantes entre sí. Cuando el sustrato se acerca a la enzima, produce un cambio conformacional en su estructura proteica, de esta manera los radicales se colocan de forma apropiada para permitir la unión del sustrato y el acercamiento de estos aminoácidos del sitio catalítico para llevar a cabo su función. Los cambios espaciales modifican diferentes partes de la molécula, y así es como la lisina y la metionina que se encontraban distantes, se aproximan cuando el sustrato se encuentra unido a la enzima

Las cadenas laterales de muchos aminoácidos constituyen  factores catalíticos en las reacciones orgánicas ordinarias y en la acción catalítica de las enzimas.

Al unirse el sustrato (S) en el sitio activo de la enzima (E), se forma temporalmente un complejo llamado enzima sustrato (ES), esto es la transición y que al final de esta el sustrato se convertirá en producto (P), tras un breve espacio breve de tiempo el producto se separa de la enzima.

E +S                ES               P[pic 3][pic 4][pic 5][pic 6]

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