Las enzimas

Cuestionario 1

1. QUÉ ES UNA ENZIMA?

Las enzimas son proteínas que ayudan a que las reacciones químicas ocurran con mayor rapidez. Sin enzimas nuestros cuerpos se detendrían en seco.

En este experimento, las enzimas que estamos utilizando provienen del ablandador de carnes y cortan las proteínas tal como un par de tijeras.

Después del paso del detergente, la última pregunta fue: ¿Qué es lo que tienes en tu sopa de arvejas?

Las membranas celular y nuclear han sido rotas, al igual que todas las membranas de los organelos, como las que rodean a las mitocondrias y cloroplastos. Entonces ¿qué es lo que queda?

 Proteínas

 Carbohidratos (azúcares)

 ADN

El ADN en el núcleo de la célula está moldeado, doblado y protegido por proteínas. El ablandador de carne corta las proteínas separándolas del ADN.

Sustrato (biología)

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Para otros usos de este término, véase Sustrato.

Cubos realizados en lana de piedra, los cuales son usados para el cultivo de plantas hidropónicas.

En biología un sustrato es la superficie en la que una planta o un animal vive. El sustrato puede incluir materiales bióticos o abióticos. Por ejemplo, las algas que viven incrustadas en una roca pueden ser el sustrato para otro animal que vive en la parte superior de las algas. Véase también sustrato marino.

2 La amilasa, denominada también sacarasa o ptialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-Amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia). Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de "diastasa".

3 la amilasa salival (asi se llama), se produce en las glandulas salivales, y su funcion es segmentar proteinas, hidrolizarlas, su funcion es reducida y poco importante

45. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del sustrato en producto. La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que destacan los siguientes:

Concentración del sustrato

En toda reacción catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentración del E, la velocidad de la reacción aumenta exponencialmente al incrementarse la concentración del sustrato, ya que al existir más moléculas de sustrato es más probable el encuentro con el enzima y la formación del complejo E-S.

Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas de sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta que la concentración del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la concentración del mismo, no aumenta la velocidad de la reacción. Esto es debido a que el enzima esta saturada por el sustrato; es decir, todas las moléculas del enzima están unidas al sustrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto, se dice que la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.

En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variación de la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración del sustrato y propusieron la siguiente ecuación, que es válida para concentraciones de sustrato no saturante.

Donde:

V es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato.

Vmax es la velocidad máxima de la reacción.

[S] es la concentración del sustrato.

Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es característica de cada enzima.

Si en la ecuación (1) hacemos V = ½ Vmax y despejamos Km obtenemos que Km = [S]

Km. Se puede definir como la concentración de sustrato necesario para que la velocidad de la reacción sea la mitad de la velocidad máxima. Se mide en unidades de concentración. La Km nos indica la afinidad de un enzima por su sustrato:

•Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentración de sustrato elevada para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.

•Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentración de sustrato baja para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.

Temperatura

La Tª influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10ºC que aumente la temperatura la velocidad de la reacción aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor máximo (Tª óptima) donde la actividad es máxima. Esto se debe a que al aumentar la Tª aumenta el movimiento de las moléculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E.

Si la Tª aumenta por encima de la Tª óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática debido a que la enzima se desnaturaliza.

Cada enzima posee una Tª óptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37ºC. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la Tª corporal, se ven obligados a hibernar en la estación fría pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja.

pH

El pH es otro factor que influye en la actividad enzimática, debido a que el pH influye en la ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos que forman la proteína enzimática. Cada enzima realiza su acción dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habrá un pH óptimo donde la actividad enzimatica será máxima. Por debajo del pH minimo o por encima del pH máximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayoría de las enzimas el pH óptimo esta próximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.

Inhibidores:

Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces el producto final de la reacción. A la acción que realizan se la denomina inhibición. La inhibición puede ser:

•Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes

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