Reconocimiento Y Desnaturalizaco¡ion De Proteinas
Enviado por wilmercoral06 • 10 de Octubre de 2013 • 3.735 Palabras (15 Páginas) • 467 Visitas
RECONOCIMIENTO Y DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
W. CORAL J. **
ª Biología Molecular, Universidad Nacional de Colombia Sede Amazonia, Leticia, Colombia.
Dirigido a: Ana Milena Manjarres H; Docente del Curso - Biología Molecular
Enviado 09 de noviembre de 2012; Sometido a evaluación.
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RESUMEN
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, Oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. (Victoria Luque- 2004)
Para su reconocimiento es necesario que la proteína sea sometida a un proceso de desnaturalización, el cual consiste en el rompimiento de los enlaces peptídicos, puentes de hidrogeno y puentes disulfuro cuando es sometida a altas temperaturas o cuando es tratada con solventes orgánicos, soluciones salinas o ácidos. Es entonces cuando decimos que la proteína se ha precipitado (formación de coágulos) y dicho proceso es irreversible.
Palabras claves: desnaturalización, proteína, enlaces peptídicos, aminoácidos, puentes de hidrogeno, puentes disulfuro.
ABSTRACT
The proteins are biomolecules consisting essentially of carbon, hydrogen, Oxygen and nitrogen. They can also contain sulfur and in some types of proteins, phosphorus, iron, magnesium and copper and other elements. (Victoria Luque- 2004)
For recognition it is necessary that the protein is subjected to denaturing process, which consists in breaking the peptide bonds, hydrogen bonding and disulfide bonds when subjected to high temperatures or when it is treated with organic solvents, salt solutions or acids. This is when we say that the protein was precipitated (clotting) and this process is irreversible.
Keywords: denaturation, protein, peptide bonds, amino acids, hydrogen bonds, disulfide bonds.
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OBJETIVOS
Conocer algunas de las pruebas más comunes en la identificación de las proteínas.
Identificar los diferentes factores que afectan la estabilidad de las proteínas (desnaturalización).
INTRODUCCIÓN
Este laboratorio fortaleció en el estudiante los conceptos adquiridos en el módulo 6 del área de Biología molecular, el cual se basó en la transcripción y traducción del ADN para posteriormente llegar a la formación de proteínas.
Las proteínas son moléculas complejas que tienen una estructura determinada formada por la secuencia definida de unidades de estructura química comunes a todas las proteínas llamados “aminoácidos”. (C. Ville -1988)
Al desarrollar cada procedimiento nos pudimos dar cuenta como cada proteína se desnaturaliza de forma diferente dependiendo de cuál sea el agente que rompa su estructura.
Para determinar la importancia que tiene la estructura específica de una proteína en su función biológica fue necesario someterla a una desnaturalización y determinar cuál es el efecto de esta alteración en su función. En el caso del huevo y de la leche se anuló completamente su función biológica.
Al terminar los procesos experimentales los conceptos quedaron mucho más claros y comprensibles en cuanto a los distintos mecanismos de desnaturalización e igualmente las distintas formas en que una proteína puede desnaturalizarse.
MARCO TEÓRICO
Proteínas:
Las son las macromoléculas que realizan todas las actividades celulares, son la maquinaria molecular que hacen que las cosas sucedan. Como enzimas, las proteínas aceleran mucho las reacciones metabólicas; como cables estructurales , las proteínas brindan un soporte mecánico tanto dentro como fuera de la células como en su periferia; como hormonas , factores de crecimiento y activadores genéticos, las proteínas realizan una gran cantidad de funciones reguladoras; como receptores de membrana y transportadores, determinan ante que reacciona una célula y que tipos de sustancias entran o salen de ella; como filamentos contráctiles y motores moleculares , constituyen la maquinaria para los movimientos biológicos. (Karp-2010).
Fig. 1. Estructura de las proteínas
Desnaturalización:
El desdoblamiento o desorganización de una proteína se denomina desnaturalización y puede lograrse con diversos agentes, incluidos detergentes, solventes orgánicos, radiación, calor y compuestos como la urea y el cloruro de guanidina, todos los cuales interfieren con las diversas interacciones que estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria de una proteína. (Karp-2010).
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares. Al freír o cocer un huevo, el calor hace que las cadenas de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se observa en un huevo cocinado. (Gómez J- 2010)
Si se alteran las estructuras secundaria y terciaria de una proteína (dejando intactos los enlaces peptídicos entre los aminoácidos), decimos que la proteína está desnaturalizada y ya no es capaz de desempeñar su función. Aunque los científicos aún no saben qué causa el cambio de forma en los priones infecciosos, hay muchas maneras de desnaturalizar las proteínas en la vida cotidiana.
En un huevo frito, por ejemplo, el calor de la sartén causa tanto movimiento en los átomos de la proteína albúmina que se desgarran los puentes de hidrógeno. Debido a la pérdida de su estructura secundaria, la clara del huevo cambia su aspecto de transparente a blanco, y su textura de líquida a sólida.
La esterilización con calor o rayos ultravioleta desnaturaliza las proteínas de las bacterias o los virus y hace que pierdan su función. Las soluciones saladas o ácidas también desnaturalizan las proteínas matando a las bacterias; es así como se conservan los pepinillos encurtidos. Cuando alguien se hace un permanente en el cabello, altera los puentes disulfuro de la queratina y desnaturaliza la proteína. (Audesirk T- 2003)
Coagulación de Proteínas
Es un proceso irreversible
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