Las Enzimas

1. ENZIMAS:

Las enzimas son aquellas biomoléculas que están especializadas en la catálisis de las reacciones químicas. Como agentes catalizadores, la función de estas “enzimas” no es el realizar o catalizar reacciones imposibles sino más bien es acelerar o hacer de un modo más factible, las reacciones ocurridas dentro de la célula; Dentro de algunas características que ellas poseen, una de esas es el hecho de que una enzima es específica, la cual quizá es la característica más importante, debido a que a cada una le corresponde un sustrato diferente, la reacción de cualquier compuesto sería imposible sin la enzima adecuada. Una enzima cataliza un reacción de modo que la acelera, pero de igual manera REDUCE de manera considerable, la cantidad de energía que se emplea en dichas reacciones.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una región concreta de la enzima, denominada centro activo, el centro activo comprende:

• Un sitio de unión, formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato.

• Un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.

A. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:

• Son Proteínas, las enzimas todas son de naturaleza proteica a excepción de las ribozimas.

• Son Catalizadores; como se vio antes aceleran las reacciones evitando un gaste innecesario de energía.

• Son Específicas; como se dijo anteriormente, las enzimas actúan específicamente en una reacción o en un compuesto.

• Estereoselectivas.

B. CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS:

1) Oxidorreductasas. Catalizan las reacciones de oxidorreducción, es decir, de transferencia de hidrógeno (H) o de electrones (e-)de un sustrato a otro, según la reacción general:

Ared + Box ⇆Aox+ Bred

2) Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)de un sustrato a otro, según la reacción:

A-B + C ⇆A + C-B

3) Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O ⇆AH + B-OH

4) Liasas. Catalizan reacciones de ruptura o unión química de sustratos:

A-B ⇆A + B

5) Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros:

A ⇆B

6) Ligasas. Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato(ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP ⇆A-B + XDP + Pi

C. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS:

Todo en la conformación estructural de las enzimas, es exactamente igual a la de las proteínas, puesto que esta, o en su gran mayoría es de naturaleza proteica y naturalmente deberá asumir las características propias de esa organización biomolecular; Sin embargo como parte de su conformación también se halla el denominado CENTRO ACTIVO, que e simil al de muchas proteínas, este es aquel que interatua con el ligando que en este caso recibe el nombre de sustrato, y mediante un acoplamiento espacial entre este y el centro activo, establecen diferentes tipos de interacciones entre si, estas mejoran la actividad catalítica de una reacción.

El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos.

Puede resultar útil, aunque no siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro activo dos categorías:

a. Aminoácidos catalíticos.- Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas 4 peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica. Constituyen el verdadero centro catalítico del enzima.

b. Aminoácidos de unión.- Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.

En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no forman parte del centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función, pero esto no es cierto; tienen la importante misión de mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el enzima no podría interactuar con su sustrato.

D. COFACTORES ENZIMATICOS:

Un cofactor es una sustancia no proteica que colabora con la acción enzimática. Un cofactor propiamente dicho pude ser de tipo INORGANICO, como los iones metálicos que abarcan un tercio del total de los cofactores; Cuando el cofactor resulta ser una molécula orgánica a esta se le llama coenzima y la mayoría de estas se sintetizan a partir de las vitaminas, actúan a menudo como aceptores temporales para el sustrato.

Cuando el cofactor se encuentra unido a la enzima se denomina grupos prostéticos y la enzima pasa a ser activa o holoenzima.

2. CATÁLISIS ENZIMÁTICA; Mecanismos :

• Condiciones para una reacción bioquímica:

o Los reactivos deben colisionar

o La colisión debe ocurrir en la dirección adecuada

o Debe haber un equilibrio favorable. La ΔG° deberá ser negativa.

• Energía de Activación ΔG°± :Es la energía necesaria para que se alcance el estado de transición y que se produzca la reacción.

A. TIPOS DE

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