Pardeamiento No Enzimatico

I. INTRODUCCIÓN

Reacciones de pardeamiento en los alimentos son fenómenos generalizados que tienen lugar durante el procesamiento y almacenamiento. Estos

reacciones se producen durante la fabricación de carne, pescado, fruta y productos vegetales, así como cuando las frutas frescas y

verduras se someten a lesión mecánica. Browning afecta el sabor, la apariencia y el valor nutritivo de los alimentos

productos involucrados. Sin embargo, para ciertos alimentos, Browning es una parte importante del proceso de preparación. Por ejemplo,

en la fabricación de café, té, cerveza, y jarabe de arce, y en el tostado de pan, que mejora la apariencia y

sabor de estos productos. Browning, hasta cierto punto, se considera deseable en el jugo de manzana, papas fritas, y

Patatas fritas. Para controlar o inhibir estas reacciones es importante para entender los mecanismos implicados.

Tres mecanismos de pardeamiento parecen estar implicados en los alimentos, como se muestra en la Tabla 6.1. Pardeamiento El ácido ascórbico puede

proceder ya sea por la oxidasa del ácido ascórbico enzima o por el oxígeno atmosférico directa y la oxidación de ácido ascórbico

No enzimática BROWNING

II. No enzimática BROWNING Durante la preparación y elaboración de alimentos, uno pronto se familiariza con el fenómeno de la pardeamiento asocia con productos calentados y almacenados. Este fenómeno, conocido como no enzimática pardeamiento, la distingue de las reacciones catalizadas por enzimas descritos en el capítulo 10. La importancia de este reacción en la producción de alimentos está ampliamente ilustrada por su contribución al sabor, color, aroma y de cereales café, caramelo, pan y desayuno. El control cuidadoso deben tomarse medidas para minimizar la excesiva Browning, lo que podría conducir a cambios desagradables en el producto alimenticio. En los últimos años ha habido considerable atención en los efectos nocivos de las reacciones de pardeamiento no enzimático en los alimentos ( Nursten, 2005 ). De especial preocupación es la toxicidad y mutagenicidad potencial de algunos de los intermedios formados ( Aeschbacher et al., 1981; Lee et al., 1982; Sugimura et al., 1988; Mottram et al., 2002; Tareke et al., 2002; Friedman, 2003 ). Sin embargo, no todos los intermedios formados son perjudiciales como algunos parecen ejercer una considerable antioxidante actividad ( Yamaguchi y Fujimaki, 1974; Kawashima et al, 1977;. Lingnert y Eriksson, 1980; Eichner, 1981; Lingnert y Hall, 1986; Yen y Hsieh, 1995; Yoshimura et al., 1997 ; Wagner et al, 2002,. 2007; Tagliazucchi et al., 2010a, b ). Desde la segunda edición de este libro un gran número de trabajos han sido publicados en el pardeamiento no enzimático sistemas. Sin embargo, nuestro conocimiento de esta área sigue siendo fragmentaria. La evidencia actual todavía apoya la existencia de tres vías principales: la reacción de Maillard, caramelización, y oxidación del ácido ascórbico.

Maillard Reacción La formación de los pigmentos marrones y melanoidinas se observó por primera vez por el químico francés Louis Camille Maillard (1912) después de la calefacción de una solución de glucosa y lisina ( Finot, 2005 ). Esta reacción era en adelante denominada como la reacción de Maillard y esencialmente cubre todas aquellas reacciones que implican compuestos con grupos amino y grupos carbonilo presentes en los alimentos. Estos incluyen aminas, aminoácidos y proteínas interactuar con azúcares, aldehídos y cetonas, así como con los productos de la oxidación de lípidos ( Feeney et al., 1975; Hidalgo y Zamora, 2004a, b, 2005; Kwon et al., 1965; Montgomery y Day, 1965 ). El mecanismo general de pardeamiento fue propuesto por primera vez por Hodge (1953) y revisado posteriormente por Ellis (1959), Heyns y Paulsen (1960), Reynolds (1963, 1965, 1969), Baltes (1973), Namiki (1988) , Y Ledl y Schleicher (1990) . A pesar de la volúmenes de la investigación sobre esta reacción, la secuencia de reacción original ( Esquema 6.1 ) propuesto por Hodge (1953) todavía sigue siendo válido. La importancia de esta reacción en los sistemas vivos también ha sido objeto de amplios estudios durante los últimos 30 año. Esta reacción también puede ocurrir in vivo, originalmente que se hace referencia a la glicosilación no enzimática como, y más tarde como glicación ( Tessier, 2010 ). El daño al azar a las proteínas extracelulares en el cuerpo humano, como resultado de la glicación, tiene importantes implicaciones para las enfermedades del envejecimiento y crónicas como la diabetes ( Brownlee, 2001 ). 1. carbonilamino Reacción El primer paso en la reacción de Maillard implica la condensación entre los grupos a-amino de los aminoácidos o proteínas y los grupos carbonilo de azúcares reductores: Define la reacción carbonilamino. El producto inicial es una adición compuesto que pierde rápidamente el agua para formar una base de Schiff, seguido de la ciclación a los correspondientes N-sustituido el glicosilamina:

. mecanismo de la reacción carbonilamino La formación de la glicosilamina N-sustituido implica la condensación del grupo amino del aminoácido con un grupo carbonilo de un azúcar reductor. Esta reacción no se limita necesariamente a una de amino-ácidos y puede implicar la participación de otros grupos amino que se encuentran en péptidos y proteínas. Esto se facilita cuando el pH del medio es por encima del punto del grupo amino isoeléctrico, produciendo así grupos amino básicos. Las moléculas de proteínas se componen de muchos aminoácidos unidos covalentemente mediante enlaces peptídicos, en el que el amino ácidos son, presumiblemente, no disponible para la interacción. Harris y Mattil (1940) observó que la lisina proporciona la mayoría de grupos amino libres en proteínas, en la forma de grupos ε-amino, que eran el participante principal en esta reacción. Aunque esto es cierto, otros aminoácidos con grupos amino adicionales podrían también participan, por ejemplo, arginina. Como se aumenta la temperatura, muchos más aminoácidos se representan disponible, lo cual no puede ser explicado por el escisión de los enlaces peptídicos, un proceso que parece ser bastante ligero, incluso a altas temperaturas. Cuerno et al. (1968) encontraron difícil explicar la destrucción rápida y extensa de los aminoácidos en las proteínas en presencia de azúcares simplemente sobre la base de los grupos amino libres presentes. Un grupo común tal como el grupo imida del péptido enlace se sugirió estar involucrado, en el que el hidrógeno de este grupo fue sustituido por un resto de carbohidrato. La Se pensó complejo resultante para hacer que el aminoácido implicado disponible o evitar la hidrólisis enzimática de la enlace peptídico sí mismo.

Además de los mecanismos

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