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Aminoácidos Y Proteinas

viri1447 de Mayo de 2015

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Aminoácidos y Proteínas

TÉRMINOS PRINCIPALES

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; actividad óptica; químicamente son ácidos carboxílicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas. Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Con ellos el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir

CLASIFICACIÓN

Los aminoácidos se dividen en dos grupos: esenciales y no esenciales; los esenciales son:

1.- Histidina; Interviene en el crecimiento y en la reparación de los tejidos, en la protección de las células nerviosas, en la producción de glóbulos rojos y blancos en la sangre y reduce la presión arterial.

2.- Leucina; Ácido 2-amino-4-metilpentanoicoes un aminoácido apolar ramificado. Se utiliza en el hígado, tejido adiposo y tejido muscular; en estos dos últimos se utiliza para la formación de esteroles que cumplen funciones reguladoras, estructurales y hormonales. Forma parte del código genético. No actúa como fuente de carbono para la síntesis de la glucosa ya que es cetogénico y no glucogénico. Tiene la capacidad de imitar a la insulina y ayudar al azúcar a entrar en las células.

3.- Isoleucina; Ácido 2-amino-3-metilpentanoico. Actúa en la formación de hemoglobina, regula el azúcar en la sangre, ayuda a la reparación del tejido muscular, la piel y los huesos. Es un aminoácido no polar.

4.- Lisina; Ácido 2,6-diaminohexanoico. Con carga positiva; Es un elemento esencial para la construcción de todas las proteínas en el organismo. Desempeña un papel esencial en la absorción del calcio, en la construcción de las proteínas musculares, en la recuperación de las intervenciones quirúrgicas o de las lesiones deportivas y, en la producción de hormonas, enzimas y anticuerpos.

5.- Metionina; Ácido 2-amino-4-metiltiobutanoico. La metionina es un aminoácido neutro, no polar que contiene un átomo de azufre y, es el primer aminoácido en la síntesis de cualquier proteína. Es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre para el cuerpo. Es uno de los principales elementos de consolidación de las proteínas implicadas en la formación de células y tejidos.

6.- Fenilalanina; Ácido 2-amino-3-fenilpropanoico. Es un aminoácido no polar, siendo uno de los aminoácidos más hidrófobos. Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina.

7.- Treonina; Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico. Es un aminoácido polar, no cargado a pH neutro. Es importante metabólicamente en el crecimiento muscular del esqueleto, enzimas digestivas y proteínas inmunes (presentes en alta concentración), fuentes de energía (a través del ciclo TCA), promueve un mejor funcionamiento del hígado, evitando su toxicidad.

8.- Triptófano; Ácido 2-amino-3-(1H-indol-3-il) propanoico. Aminoácido aromático neutro. Es precursor del neurotransmisor serotonina, de la melatonina y de la vitamina B3 o niacina. Las neuronas (células nerviosas) lo utilizan para producir serotonina, un mensajero químico que entre otras funciones corporales, favorece la relajación. A menudo las deficiencias de vitamina B3 y triptófano se combina con las de vitamina B6. Ello se debe a que la transformación de triptófano en niacina depende de esta última vitamina.

9.- Valina; Ácido 2-amino-3-metilbutanoico. Es un aminoácido no cargado a pH neutro, apolar y ramificado. Forma parte integral del tejido muscular, pudiendo ser usado para poder conseguir energía por los músculos ya que posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de los tejidos.

10.- Arginina; Ácido 2-amino-5-(diaminometilidenoamino) pentanoico. Aminoácido básico y por tanto cargado positivamente a pH neutro. En el tejido hepático, puede ser sintetizada en ciclo de la urea. Este aminoácido se encuentra involucrado en muchas actividades de las glándulas endocrinas. Interviene en la conservación del equilibrio del nitrógeno y del dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la hormona del crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico y sistema nervioso.

Los otros 10 aminoácidos no esenciales son: Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteina, Glicina, Glutamato, Glutamina, Hidroxilisina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina, Tirosina.

GENERALIDADES DE CONFIGURACIÓN

Loa aminoácidos tienen por lo menos un Carbono quiral, lo que significa que tiene sus cuatro sustituyentes diferentes, lo que le confiere la propiedad de rotar; así mismo los aminoácidos presentan configuraciones estereoisoméricas D y L, esta terminología proviene del latín “laevus y dexter” que significan izquierda y derecha respectivamente, y se refiere a la capacidad para giarar la luz polarizada a la izquierda o derecha, estos estereoisómeros se dan con base a la similitud con el estándar de gliceraldehído. La posición del grupo amino a la izquierda o derecha del carbono alfa determina la configuración L o D.

PROPIEDADES DE AMINOÁCIDOS

Los grupos R, y por ende los aminoácidos individuales, se clasifican según varios criterios. El primero es la naturaleza polar o no polar de la cadena lateral. El segundo criterio depende de la presencia de un gupo ácido o básico en la cadena lateral. Otros citerios útiles incluyen la presencia de de grupos funcionales distintos de la cadena lateral y la naturaleza de estos.

MÉTODOS GENERALES DE OBTENCIÓN

Los aminoácidos se obtienen por hidrólisis de proteínas. La hidrólisis significa la ruptura de las proteínas en las unidades que las forman, es decir, los aminoácidos. Tras el proceso de hidrólisis se obtiene una mezcla compuesta mayoritariamente por aminoácidos libres, aunque también contiene en menor proporción pequeñas cadenas de aminoácidos (péptido de cadena corta). La planta únicamente puede utilizar los aminoácidos libres y dentro de éstos los que son de forma L. Las proteínas empleadas para la obtención de aminoácidos pueden ser de origen vegetal o animal.

La hidrólisis del material proteico para su transformación en aminoácidos libres puede realizarse por medio de enzimas proteolíticas (hidrólisis enzimática) o por ataque con ácidos concentrados como ácido clorhídrico o sulfúrico (hidrólisis ácida). La hidrólisis enzimática se realiza en condiciones suaves (aproximadamente de 60 ºC de temperatura) por moléculas que selectivamente van rompiendo las cadenas de proteína y liberando aminoácidos.Por el contrario, la hidrólisis ácida se produce en condiciones extremas (T > 100º C y medio ácido concentrado), lo que provoca la destrucción de algunos aminoácidos esenciales como el triptófano (que está relacionado con la síntesis de una hormona: el ácido indol-acético) y la obtención de una mezcla de D y L aminoácidos.

Como primer paso para la síntesis de los aminoácidos derivados del α-cetoglutarato, se necesita sintetizar glutamato como se muestra en la siguiente reacción, catalizada por la glutamato-deshidrogenasa:

NH3 + α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato+NAD(P)++ H2O

La glutamina se forma a partir del glutamato por medio de dos reacciones catalizadas por la glutamina sintetasa, como se describe en seguida:

ATP + Ácido glutámico <--> ADP + γ-glutamil-fosfato γ-glutamil-fosfato + NH3 <--> Glutamina + Pi

La glutamina también se forma a partir del glutamato por medio de una serie de 5 reacciones descritas en la figura 1.

La prolina es otro aminoácido no esencial que puede ser sintetizado a partir de α-cetoglutarato, por medio de las reacciones que aparecen en la figura 2.

El glutamato es sintetizado a partir de su distribuido ampliamente α-ceto ácido precursor por una simple 1-paso transamination reacción catalizada por el glutamato deshidrogenasa. Como se señala en el metabolismo de nitrógeno, el glutamato dehidrogenasa reacción desempeña un papel central en la homeostasis global de nitrógeno.

También se pueden obtener aminoácidos a patir de otros aminoácidos ya sintetizados, como el aspartato que es sintetizado por una simple 1-paso transamination reacción catalizado por aspartato aminotransferasa, AST (anteriormente denominado suero glutamato-oxalato transaminasas, SGOT).

Biosíntesis de la S-Adenosilmetionina (SAM)

La SAM sirve como precursora para numerosas reacciones de transferencia de grupos metilo. El resultado de la transferencia de grupos metilos es la conversión de SAM a S-adenosil homocisteína.

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