GUIA BIOQUIMICA UJED

1. Defina Proteína

Son macromoléculas de masa molecular elevadas, formadas por aminoácidos, unidos mendiante enlaces peptídicos.

2. Describa cada una de las funciones de las proteínas y mencione 3 ejemplos de cada una

• Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón.Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.

• Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.

• Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones.

• Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.

• Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.

• Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.

• Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco.

• Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones

3. Formula de proteína

Cn(H2O)n

4. Clasificación por su naturaleza química y diga 3 ejemplos

Simples u holoproteinas. Si hidrolisis solo produce aminoácidos.

Ejemplos: insulina (fibrosas) y el colágeno (globulares).

Conjugada o heteroproteinas. Si hidrolisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas (solo globulares).

Ejemplos: nucleoproteínas, lipoproteínas y glucoproteinas

5. Clasificación para la forma que adoptan (fibrosas y globulares)

Fibrosas Presentan cadenas polipeptidas largas y una típica estructura secundaria, son insolubles en agua y en soluciones acuosas.

Ejemplos: La queratina y el colágeno

Globulares Se caracteriza por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta.

Ejemplos: La mayoría de la enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transportes.

6. De las propiedades de las proteínas, explique la de ácido base

Como los aminoácidos posen un grupo ácido y un grupo básico, son considerados anfóteros es decir que se pueden comportar como acido y como base, razón por la cual pueden ser considerados amortiguadores fisiologicos

7. Propiedad de solubilidad de una proteína

Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas intereaccionar con el agua. Si abundan, radicales hidrofodos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hodrofilos, la proteína será soluble en agua.

8. Cuántos niveles estructurales están presentes en las proteínas

Estructura primaria: secuencia de aminoácidos que lo componen, ordenados desde el primer aminoácidos (amina n terminal) hasta el último carboxilo o C terminar

Estructura secundaria: La adquiere la molecula dependiendo de la secuencia de aminoácidos, la regidez, capacidad de giro de los enlaces con los corbonos asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos, con la solución en la que se encuentra, lleva a plegar la molecula sobre si misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura α-hélice, la β-laminar y la hélice de colgeno.

Estructura terciaria: Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína, depende de la estructura de niveles inferiores,

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