INFORME DE LABORATORIO: DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS Y RECONOCIMIENTO DE AMINOÁCIDOS DEL SUPLEMENTO DIETARIO (PROTOZYME)

INFORME DE LABORATORIO: DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS Y RECONOCIMIENTO DE AMINOÁCIDOS DEL SUPLEMENTO DIETARIO (PROTOZYME)

Paola Castañeda,

Facultad de ciencias naturales e ingeniería, programa de ingeniería química, Universidad Jorge Tadeo Lozano, Bogotá D.C.

Objetivo: Identificar los diferentes factores que afectan la estabilidad de las proteínas y reconocer algunas de las pruebas más comunes en la identificación de aminoácidos.

Resumen

Las proteínas son los principales componentes de las células del cuerpo como estas son definidas como sustancias cuaternarias formadas por aminoácidos, la estructura tridimensional determina la actividad biológica de estas.

Para la desnaturalización de (Suplemento dietario Protizyme), Se aplican cambios de factores como pH, Temperatura, solventes orgánicos y metales pesados. Para el reconocimiento de aminoácidos se realizó la prueba reacción con acetato de plomo alcalino, reacción xantoproteíca y Biuret. Al realizar estas pruebas es evidente el desdoblamiento y pérdida de solubilidad de las proteínas pierden su actividad o función, los aminoácidos presentan coloración la cual determina su estructura y conformación de la cadena lateral.

Palabras Clave: Proteína, Desnaturalización, aminoácidos, estructura, actividad.

Abstract

The proteins are the main components of the cells of the body defined as substances quaternary ones formed by amino acids, the study of their three-dimensional structure determines your biological activity.

For the denaturation of (Dietary supplement Protizyme), are changes in its structure are applied from factors like as of temperature, organic solvents and heavy metals, for the recognition of amino acids are was execute through the reaction with alkaline lead acetate, xanthoproteic reaction and Biuret. When carrying out these tests, the split and loss of solubility of the proteins present lose your activity or function, the amino acids present the coloration that determines their structure and conformation of the side chain.

Key Words: Protein, denaturation, amino acids, structure, activity.

Introducción

El termino proteína se deriva del griego “proteos” (Lo primero, lo principal) es la biomolécula más abundante después del agua, están compuestos principalmente por 20 aminoácidos principales, aunque no todas las proteínas contienen todos estos dado por su estructura y función biológica, son aquellos que no puede sintetizar el cuerpo humano de manera autónoma de tal forma son suministrados a través de alimentos.

“Los aminoácidos están unidos en secuencia por enlaces peptídicos, está compuesto por un carbono asimétrico α, un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo radical por lo tanto son ópticamente activos” 1 (Bhagavan,N.,1983) podemos clasificar estos como hidrofobicos e hidrofibicos según su afinidad por el agua descritos de la siguiente forma y así nombrando los veinte aminoacidos presente en las proteinas.

Aminoácidos no polares dentro de este encontramos alanina, valina, leucina,isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina y triptofano, para los polares sin carga encontramos glicina, serina, treonina, cisteina, aspargina, glutamina y tirosina para este grupo de AA tenemos en cuenta los que estan relacionados al pH encontrando así los ácidos como lo son el ácido aspartico y ácido glutamico, los básicos lisina, arginina, hisidina.

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Estas proteinas tienen como principal función ser cataliticas, estructural, de recepción,  y transmisión de señales a partir de  esto podemos organizar las proteinas de forma estructural.Encontramos dentro de estas cuatro estructuras.

Primera Estructura es la secuencia en que estan unidos los aminoacidos, formando cadenas, Apartir de esto se genera la estructura secundaria  es la distribución espacial de las cadenas polipeptidas en estructuras especificas y estos unidos por enlaces de hidrogeno como por ejemplo la union de una amida entre el grupo alfa carboxilo de un aminacido y el grupo alfa amino de otro, pude ser ordenada de forma de helice o en lamina o desordenada  (al azar).

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Para la estructura terciaria aparecen “varios tipos de enlaces que estabilizan la forma de la proteína en el espacio como lo son puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, interacciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas”2 (Amaya-Farfán, 1994) según su nivel de organización pueden ser globulares o fibrosas.

Las globulares tienen forma esferica ,este es soluble en medios acuosos como ejemplo tenemos la mioglobina es el encargado de transportar oxigeno a los musculos por otro lado las fibrosas son largas y anchas en su estructura secundaria no presenta modificaciones como ejemplo tenemos el colageno.

Encontramos algunas proteinas que contienen estructura cuaternaria lo cual se conocen como oligomeros contienen más de tres estructuras de aminoacidos.

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Teniendo en cuenta esto las proteínas son moléculas flexibles capaces de sufrir cambios en su estructura como la alteración de las fuerzas de atracción para así producir la desnaturalización de la misma se encuentran diversos factores como lo son temperatura, pH, solventes orgánicos, adición de metales, esto genera que estos vuelvan a su estado nativo (estructura primaria), algunos de estos cambios son reversibles y otros irreversibles esto que quiere decir que algunas proteínas al ser reversibles mediante un cambio optimo puede volver a su estructura final ya sea terciario, cuaternario , por otro lado cambios irreversibles dañan completamente la proteína.

Metodología[pic 4]

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               Imagen 1. Diagrama de flujo Desnaturalización térmica

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Imagen 2. Diagrama de flujo desnaturalización pH extremo

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Imagen 3. Diagrama de flujo desnaturalización por solventes orgánicos

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Imagen 4. Diagrama de flujo desnaturalización metales pesados

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Imagen 5. Diagrama de flujo reacción con acetato de plomo alcalino

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Imagen 6. Diagrama de Flujo reacción Xantoproteíca

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