TALLER DE PROTEÍNAS

TALLER DE PROTEÍNAS

1. ¿Qué función tiene los aminoácidos en las proteínas y como están constituidos estos aminoácidos?

R/: Las proteínas son polímeros de aminoácidos, en los que cada residuo aminoácido está unido al siguiente  a través  de un tipo específico de enlace covalente. Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo que al unirse en cantidades y secuencias diferentes forman los péptidos y proteínas, las cuales son fundamentales en la estructura de los seres vivos.

Los aminoácidos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (el carbono α); difieren unos de otros en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño, carga eléctrica y que influyen en la solubilidad en agua de los aminoácidos. L as proteínas están constituidas por α-aminoácidos, han sido encontrados 20 aminoácidos estándar aunque existen muchos más que se encuentran en menor frecuencia. Algunos de ellos son residuos que han sido modificados después de la síntesis de una proteína.

1. ¿Cómo se le conoce al punto al cual el pH de las proteínas es cero? ¿Cómo se halla? Dibuje la titulación de un aminoácido de su elección e indique este punto.

R/: El pH característico en que la carga eléctrica neta es cero se denomina punto isoeléctrico o pH isoeléctrico, designado como PI. 

En el caso de los aminoácidos, que no tienen grupo ionizable en su cadena lateral, el punto isoeléctrico es simplemente la media aritmética de los valores de pKa:

[pic 1]

En segundo lugar, los aminoácidos con un grupo R ionizable tienen curvas de titulación más complejas, con tres etapas correspondientes a los tres pasos de ionización posibles; tienen por tanto tres valores de pKa. La etapa adicional debida a la titulación del grupo R ionizable  se fusiona en cierto grado con las otras dos.

A continuación se muestra una tabla donde se observan las propiedades y convenciones asociadas a los aminoácidos estándar, y se encuentra resaltado el punto isoeléctrico.

[pic 2]

1. ¿De acuerdo a cuáles características se clasifican las proteínas? Haga un diagrama explicativo.

R/:

[pic 3]

[pic 4]

1. ¿En qué consiste la desnaturalización de las proteínas? ¿Qué medios de desnaturalización existen?

R/: La conformación de una proteína está definida por las condiciones celulares; fundamentalmente, por el pH y la temperatura. Una proteína a la que se somete a valores de pH o temperatura fuera de unos intervalos de estabilidad limitados experimenta un cambio que consiste en la desaparición de su conformación. Este des-plegamiento de la cadena sin alteración de la secuencia de aminoácidos se conoce con el nombre de desnaturalización. 

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

• la polaridad del disolvente
• la fuerza iónica
• el pH
• la temperatura

Medios físicos:

• Altas temperaturas
• Presión elevada
• Microfiltración / ultrafiltración

Medios químicos:

•  Cambios en el pH
• Adición de etanol
• Adición de sales

Medios enzimáticos:

• Renina o quimosina
• Reacciones catalizadas por transglutamasas

1. Mencione desventajas y  ventajas de la desnaturalización de las proteínas de los alimentos por el calor.

R/:

Ventajas: Se produce por sometimiento a calor moderado de los alimentos proteicos.

• Aumenta la digestibilidad; ya que hay un desplegamiento de la proteína que facilita su hidrólisis.
• Desnaturalización
• Destrucción de factores anti-nutricionales (aminoácidos tóxicos como: β-cianoalanina, β-N-oxalil-L-alanina(BOAA), ácido α-y-diaminobutírico)

Desventajas: Se produce por sometimiento a calor excesivo de los alimentos proteicos.

• Pérdida de aminoácidos
• Reacción de Maillard: disminución de calidad proteica:

• Lisina no biodisponible
• Disminución de la digestibilidad proteica
• Destrucción de otros aminoácidos por reacción con premelanoidinas

• Oxidación de aminoácidos azufrados
• Formación de acrilamida  como producto del sobrecalentamiento de asparagina
• Formación de enlaces no presentes en las proteínas nativas lo que provoca una reducción en la digestibilidad osea resistencia a la hidrólisis
• Formación de radicales libres en el carbono α

1. ¿En que difieren las propiedades de una hélice alfa a de las de una hoja beta? ¿en qué son similares?

R/:

 α-Hélice:

Estructura en espiral compacta. Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición n-4.

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